مواد ڏانھن هلو

پروٽين

ڳنڍڻن کي سنواريو
هي هڪ بهترين مضمون آهي. وڌيڪ تفصيل لاءِ ٺِڙڪ (ڪلڪ) ڪيو.
کليل ڄاڻ چيڪلي، وڪيپيڊيا مان

مائيوگلوبن پروٽين جي ٽي-پاسائين بناوت جي نمائندگي، جنهن ۾ فيروزي رنگ جا α-هيلڪس ڏيکاريل آهن. هي پهريون پروٽين هو، جنهن جي بناوت ايڪس-ري ڪرسٽلوگرافي وسيلي معلوم ڪئي وئي. ساڄي پاسي وچ جي ويجهو وڪڙن جي وچ ۾ هيم گروپ نالي هڪ پروسٿيٽڪ گروپ (ڀوري رنگ ۾) ڏيکاريل آهي، جنهن سان آڪسيجن جو هڪ ماليڪيول (ڳاڙهي رنگ ۾) ڳنڍيل آهي.

پروٽين وڏا حياتياتي ماليڪيول ۽ ميڪرو ماليڪيول آهن، جيڪي امينو تيزاب جي رهتن جي هڪ يا وڌيڪ ڊگهن زنجيرن تي مشتمل هوندا آهن. پروٽين جاندارن ۾ ڪيترائي مختلف ڪم سرانجام ڏين ٿا، جن ۾ ميٽابولڪ ردعملن کي ڪيٽالائيز ڪرڻ، ڊي اين اي نقل، تحريڪن جو جواب ڏيڻ، جيوگهرڙن ۽ جاندارن کي بناوت مهيا ڪرڻ ۽ ماليڪيولن کي هڪ هنڌ کان ٻئي هنڌ منتقل ڪرڻ شامل آهن. پروٽين هڪ ٻئي کان بنيادي طور پنهنجي امينو تيزابي ترتيب ۾ مختلف هوندا آهن، جيڪا سندن جينن جي نيوڪليوٽائيڊ ترتيب وسيلي طئي ٿيندي آهي. اها ترتيب عام طور پروٽين کي ويڙهجي هڪ مخصوص ٽي-پاسائين بناوت اختيار ڪرڻ جو سبب بڻجي ٿي، جيڪا ان جي سرگرمي طئي ڪري ٿي.

امينو تيزابي رهتن جي سڌي زنجير کي پولي پيپٽائيڊ چيو ويندو آهي. هڪ پروٽين ۾ گهٽ ۾ گهٽ هڪ ڊگهو پولي پيپٽائيڊ هوندو آهي. 20–30 کان گهٽ رهتن وارن ننڍن پولي پيپٽائيڊن کي عام طور پروٽين نه سمجهيو ويندو آهي ۽ انهن کي پيپٽائيڊ چيو ويندو آهي. انفرادي امينو تيزابي رهتون پيپٽائيڊ بند وسيلي پاڻ ۾ ڳنڍيل هونديون آهن. پروٽين ۾ امينو تيزابي رهتن جي ترتيب جين جي ترتيب وسيلي طئي ٿيندي آهي، جيڪا جينياتي رمز ۾ رمز ٿيل هوندي آهي. عام طور جينياتي رمز 20 معياري امينو تيزاب مقرر ڪري ٿي؛ پر ڪجهه جاندارن ۾ ان ۾ سيلينوسسٽين ۽ ڪجهه آرڪيا ۾ پائرولائسين پڻ شامل ٿي سگهن ٿا. ٺهڻ کان ٿوري دير پوءِ يا ٺهڻ دوران ئي پروٽين جون رهتون اڪثر پوسٽ ٽرانسليشنل ترميمن وسيلي ڪيميائي طور تبديل ٿينديون آهن، جيڪي پروٽين جي طبعي ۽ ڪيميائي خاصيتن، فولڊنگ، استحڪام، سرگرمي ۽ آخرڪار ان جي ڪم کي تبديل ڪن ٿيون. ڪجهه پروٽينن کي حياتياتي سرگرميءَ لاءِ غير پروٽيني ڪيميائي مرڪب يا آئن جي ضرورت هوندي آهي، جن کي ڪوفيڪٽر چيو ويندو آهي. پروٽين ڪنهن مخصوص ڪم کي انجام ڏيڻ لاءِ گڏجي به ڪم ڪري سگهن ٿا ۽ اڪثر پاڻ ۾ ڳنڍجي مستحڪم پروٽين پيچيدا ٺاهين ٿا.

ٺهڻ کان پوءِ پروٽين رڳو هڪ مخصوص عرصي تائين موجود رهن ٿا، جنهن کان پوءِ جيوگهرڙي جي مشينري انهن کي ٽوڙي پروٽين ٽرن اوور جي عمل وسيلي ٻيهر استعمال ڪري ٿي. پروٽين جي حياتيءَ جو مدو ان جي اڌ-عمر جي لحاظ کان ماپيو ويندو آهي ۽ اهو تمام گهڻو مختلف ٿي سگهي ٿو. ٿڻائتن جي جيوگهرڙن ۾ پروٽين ڪجهه منٽن کان ڪيترن سالن تائين موجود رهي سگهن ٿا، جڏهن تہ سندن سراسري حياتي 1–2 ڏينهن هوندي آهي. غيرمعمولي يا غلط نموني فولڊ ٿيل پروٽين وڌيڪ تيزيءَ سان ٽوڙيا ويندا آهن، اڪثر پروٽيازوم وسيلي، جيڪو پاڻ به هڪ وڏو پروٽيني مجموعو آهي. اهڙا پروٽين يا تہ مخصوص طور ٽوڙ لاءِ نشان لڳڻ سبب (يوبيڪوئٽن لائيگيز پروٽين کي تباهيءَ لاءِ نشان لڳائي سگهن ٿا) يا غير مستحڪم يا خراب ٿيڻ سبب ٽوڙيا ويندا آهن.

ٻين حياتياتي ميڪرو ماليڪيولن جهڙوڪ پولي سيڪرائيڊن ۽ نيوڪليڪ تيزابن وانگر، پروٽين جاندارن جا لازمي جزا آهن ۽ جيوگهرڙن جي لڳ ڀڳ هر عمل ۾ حصو وٺن ٿا. ڪيترائي پروٽين اينزائم هوندا آهن، جيڪي حياتياتي ڪيميائي ردعملن کي ڪيٽالائيز ڪن ٿا ۽ ميٽابولزم لاءِ انتهائي ضروري آهن. ڪجهه پروٽين بناوتي يا ميڪانيڪي ڪم سرانجام ڏين ٿا، جهڙوڪ عضلن ۾ ايڪٽن ۽ مائيوسن، ۽ سائيٽواسڪيليٽن جا ڍانچائي پروٽين، جيڪي جيوگهرڙي جي شڪل برقرار رکن ٿا. ٻيا پروٽين جيوگهرڙي اشارن، مدافعتي ردعملن، جيوگهرڙي چنبڙڻ ۽ جيوگهرڙي چڪر ۾ اهم آهن. جانورن کي غذا مان پروٽين حاصل ڪرڻ ضروري آهن تہ جيئن اهي لازمي امينو تيزاب ملي سگهن، جيڪي جسم پاڻ ٺاهي نٿو سگهي. غذائي پروٽين هضم ٿي امينو تيزابن ۾ تبديل ٿين ٿا، جيڪي جسم جي آزاد امينو تيزابي ذخيري کي ٻيهر ڀرين ٿا. اهو ذخيرو گهڻو ڪري نوان جسماني پروٽين ٺاهڻ لاءِ استعمال ٿيندو آهي، پر توانائي پيدا ڪرڻ ۽ نائٽروجن رکندڙ ٻين اهم ماليڪيولن جي ٺهڻ لاءِ پڻ انتهائي اهم آهي.

تاريخ ۽ لفظ جي اصليت

[سنواريو]

دريافت ۽ شروعاتي اڀياس

[سنواريو]

پروٽينن جو اڀياس ۽ انهن جي سڃاڻپ 1700ع واري ڏهاڪي کان انطوان فورڪروئي ۽ ٻين سائنسدانن ڪئي،[1][2] جيڪي اڪثر انهن کي گڏيل طور ”البومين“ يا ”البوميني مادا“ (جرمن ۾ Eiweisskörper) سڏيندا هئا.[2] مثال طور، گلوٽن کي پهريون ڀيرو لڳ ڀڳ 1747ع ۾ شايع ٿيل تحقيق دوران ڪڻڪ مان ڌار ڪيو ويو ۽ بعد ۾ معلوم ٿيو تہ اهو ڪيترن ئي ٻوٽن ۾ موجود آهي.[1] 1789ع ۾ انطوان فورڪروئي جانورن جي پروٽينن جا ٽي الڳ قسم، البومين، فائبرن ۽ جيلاٽن، سڃاتا.[3] 1700ع واري ڏهاڪي جي پڇاڙيءَ ۽ 1800ع واري ڏهاڪي جي شروعات ۾ جن نباتاتي پروٽينن جو اڀياس ڪيو ويو، تن ۾ گلوٽن، نباتاتي البومين، گليئڊن ۽ ليگيومن شامل هئا.[1]

پروٽينن کي پهريون ڀيرو ڊچ ڪيميادان گيرارڊس يوهانس مولڊر بيان ڪيو ۽ 1838ع ۾ سويڊني ڪيميادان يونس ياڪوب بيرزيليئس انهن جو نالو رکيو.[4][5] مولڊر عام پروٽينن جو عنصري تجزيو ڪيو ۽ معلوم ڪيائين تہ لڳ ڀڳ سڀني پروٽينن جو ساڳيو تجرباتي فارمولو، C400H620N100O120P1S1، هو.[6] هن غلط نتيجو ڪڍيو تہ اهي شايد رڳو هڪ قسم جي تمام وڏي ماليڪيول مان ٺهيل هجن. انهن ماليڪيولن لاءِ ”پروٽين“ جو اصطلاح مولڊر جي ساٿي بيرزيليئس تجويز ڪيو. لفظ پروٽين يوناني لفظ πρώτειος (proteios) مان نڪتل آهي، جنهن جي معنيٰ ”بنيادي“،[7] ”اڳواڻيءَ ۾“ يا ”اڳيان بيٺل“ آهي،[2] جنهن سان -in پڇاڙي شامل آهي. مولڊر اڳتي هلي پروٽين جي ٽٽڻ سان پيدا ٿيندڙ شين کي پڻ سڃاتو، جن ۾ امينو تيزاب ليوسين شامل هو، جنهن جو ماليڪيولي وزن هن 131 Da معلوم ڪيو، جيڪو لڳ ڀڳ صحيح هو.[6]

شروعاتي غذائي سائنسدانن، جهڙوڪ جرمن ڪارل فون فوئٽ، جو خيال هو تہ جسم جي بناوت برقرار رکڻ لاءِ پروٽين سڀ کان اهم غذائي جزو آهي، ڇاڪاڻ تہ ان وقت عام طور اهو تصور ڪيو ويندو هو تہ ”گوشت، گوشت ٺاهي ٿو“.[8] لڳ ڀڳ 1862ع ۾ ڪارل هائنرش رِٽهاوزن امينو تيزاب گلوٽامڪ تيزاب کي ڌار ڪيو.[9] ٿامس بر اوسبورن ڪنيڪٽيڪٽ زرعي تجرباتي اسٽيشن ۾ نباتاتي پروٽينن جو تفصيلي جائزو مرتب ڪيو. اوسبورن، لافائيٽ مينڊل سان گڏ، تجربيگاهه جي ڪوئن تي غذائي تجربن وسيلي ڪيترائي غذائي طور لازمي امينو تيزاب مقرر ڪيا.[10] ڪنهن لازمي امينو تيزاب کان محروم غذا ڪوئن جي واڌ کي روڪي ٿي، جيڪو ليبيگ جو گهٽ ۾ گهٽ جو قانون سان مطابقت رکي ٿو.[11] دريافت ٿيندڙ آخري لازمي امينو تيزاب ٿريونين هو، جنهن جي سڃاڻپ وليم ڪمنگ روز ڪئي.[12]

پروٽينن کي خالص ڪرڻ جي ڏکيائيءَ شروعاتي پروٽين حياتياتي ڪيميا جي ماهرن جي تحقيق ۾ رنڊڪ وڌي. رت، بيضي جي سفيدي ۽ ڪيراٽن مان پروٽين وڏي مقدار ۾ حاصل ڪري سگهبا هئا، پر انفرادي پروٽين دستياب نہ هئا. 1950ع واري ڏهاڪي ۾ آرمر هاٽ ڊاگ ڪمپني ڳئون جي لبلبي مان 1 ڪلوگرام رائبونيوڪليئز اي خالص ڪري سائنسدانن کي مفت مهيا ڪيو. انهيءَ قدم رائبونيوڪليئز اي کي ايندڙ ڪيترن ئي ڏهاڪن تائين حياتياتي ڪيميائي تحقيق جو هڪ اهم موضوع بڻائڻ ۾ مدد ڪئي.[6]

پولي پيپٽائيڊ

[سنواريو]
پولي پيپٽائيڊ

پروٽينن کي پولي پيپٽائيڊ، يعني امينو تيزابن جي زنجيرن، طور سمجهڻ جو تصور 1902ع ۾ فرانز هوفمائيسٽر ۽ هرمان ايمل فشر جي ڪم وسيلي سامهون آيو.[13][14] جاندارن ۾ ردعملن کي ڪيٽالائيز ڪندڙ اينزائم طور پروٽينن جي مرڪزي ڪردار جي مڪمل سڃاڻپ 1926ع تائين نہ ٿي هئي، جڏهن جيمس بي سمنر ثابت ڪيو تہ يوريئز اينزائم حقيقت ۾ هڪ پروٽين آهي.[15]

لائنس پالنگ کي هائڊروجن بند جي بنياد تي پروٽين جي باقاعده ثانوي بناوتن جي ڪامياب اڳڪٿيءَ جو اعزاز ڏنو وڃي ٿو؛ اهو تصور پهريون ڀيرو وليم ايسٽبري 1933ع ۾ پيش ڪيو هو.[16] بعد ۾ والٽر ڪائوزمان جو ڊينيچريشن بابت ڪم،[17][18] جيڪو جزوي طور ڪائي اولرڪ لنڊرسٽروم-لانگ جي اڳوڻن اڀياسن تي ٻڌل هو،[19] هائڊروفوبڪ تعاملن وسيلي ٿيندڙ پروٽين فولڊنگ ۽ بناوت کي سمجهڻ ۾ مددگار ثابت ٿيو.[20]

پهريون پروٽين، جنهن جي امينو تيزابي زنجير جي ترتيب معلوم ڪئي وئي، انسولين هو؛ اها ترتيب فريڊرڪ سينگر 1949ع ۾ معلوم ڪئي. سينگر انسولين جي امينو تيزابي ترتيب صحيح نموني طئي ڪئي، جنهن سان حتمي طور ثابت ٿيو تہ پروٽين شاخدار زنجيرن، ڪولائيڊن يا سائڪولن بدران امينو تيزابن جا سڌا پوليمر آهن.[21] هن ڪاميابيءَ تي کيس 1958ع ۾ نوبل انعام ڏنو ويو.[22] ڪرسچن اينفنسن جي رائبونيوڪليئز اي جي آڪسائيڊيٽو فولڊنگ واري عمل بابت اڀياس، جنهن تي کيس 1972ع ۾ نوبل انعام مليو، پروٽين فولڊنگ جي ٿرموڊائنامڪ مفروضي کي مضبوط ڪيو، جنهن موجب پروٽين جي فولڊ ٿيل صورت ان جي آزاد توانائي جي گهٽ ۾ گهٽ حالت جي نمائندگي ڪري ٿي.[23][24]

بناوت

[سنواريو]
جان ڪينڊرو، تياري هيٺ مائيوگلوبن جي ماڊل سان

ايڪس-ري ڪرسٽلوگرافي جي ترقيءَ سان پروٽينن جي ترتيب سان گڏ انهن جي بناوت جو تعين ڪرڻ پڻ ممڪن ٿيو.[25] حل ڪيل پهرين پروٽيني بناوتن ۾ هيموگلوبن جي بناوت ميڪس پيروٽز ۽ مائيوگلوبن جي بناوت جان ڪينڊرو 1958ع ۾ معلوم ڪئي.[26][27] ڪمپيوٽرن جي استعمال ۽ ڪمپيوٽنگ جي وڌندڙ سگهه پيچيده پروٽينن جي ترتيب معلوم ڪرڻ ۾ مدد ڪئي. 1999ع ۾ راجر ڪورنبرگ سنڪروٽرونن مان حاصل ڪيل تيز شدت وارن ايڪس-ڪرڻن جي مدد سان آر اين اي پوليمريز جي انتهائي پيچيده بناوت جي ترتيب معلوم ڪئي.[25]

ان کان پوءِ وڏن ميڪرو ماليڪيولي مجموعن لاءِ ڪرائيو-اليڪٽران خوردبيني (ڪرائيو-اي ايم) جو طريقو ترقي ڏنو ويو.[28] ڪرائيو-اي ايم ۾ ڪرسٽلن بدران ڄميل پروٽين نمونا ۽ ايڪس-ڪرڻن بدران اليڪٽرانن جا شعاع استعمال ڪيا ويندا آهن. ان سان نموني کي گهٽ نقصان پهچي ٿو، جنهن ڪري سائنسدان وڌيڪ معلومات حاصل ڪري ۽ وڏين بناوتن جو تجزيو ڪري سگهن ٿا.[25] ننڍن پروٽين بناوتي ڊومينن جي ڪمپيوٽري پروٽين جي بناوت جي اڳڪٿي[29] محققن کي پروٽيني بناوتن جي ايٽمي سطح جي ريزوليوشن تائين پهچڻ ۾ مدد ڏني آهي.

اپريل 2024ع مطابق، پروٽين ڊيٽا بئنڪ ۾ ايڪس-ري ذريعي معلوم ڪيل 181,018، اليڪٽران خوردبيني ذريعي معلوم ڪيل 19,809 ۽ اين ايم آر ذريعي معلوم ڪيل 12,697 پروٽيني بناوتون موجود هيون.[30]

درجابندي

[سنواريو]
اصل مضمون/مضمونن جي لاءِ ڏسو پروٽين خاندان, جين آنٽالاجي ۽ اينزائم ڪميشن نمبر

پروٽينن جي درجابندي بنيادي طور تي انهن جي تسلسل ۽ بناوٽ جي بنياد تي ڪئي ويندي آهي، جيتوڻيڪ ٻيا درجابنديءَ جا طريقا پڻ عام طور استعمال ٿين ٿا. خاص طور تي اينزائمن لاءِ اي سي نمبر وارو نظام فعلي درجابنديءَ جو هڪ طريقو مهيا ڪري ٿو.[31] اهڙيءَ طرح، جين آنٽالاجي جينن ۽ پروٽينن ٻنهي کي سندن حياتياتي ۽ حياتياتي ڪيميائي ڪم، توڙي خلئي اندر سندن هنڌ جي بنياد تي درجابند ڪري ٿي.[32]

تسلسل جي هڪجهڙائي کي پروٽينن جي ارتقائي ۽ فعلي هڪجهڙائيءَ جي لحاظ کان درجابندي ڪرڻ لاءِ استعمال ڪيو ويندو آهي. ان مقصد لاءِ يا ته سڄا پروٽين يا پروٽين ڊومين استعمال ڪري سگهجن ٿا، خاص طور تي گهڻ-ڊوميني پروٽينن ۾. پروٽين ڊومين، تسلسل، بناوٽ ۽ ڪم جي گڏيل بنياد تي پروٽينن جي درجابندي ممڪن بڻائين ٿا، ۽ انهن کي ڪيترن ئي مختلف طريقن سان پاڻ ۾ ملائي سگهجي ٿو. 170,000 پروٽينن تي ڪيل هڪ شروعاتي اڀياس ۾ لڳ ڀڳ ٻه ڀاڱي ٽي پروٽينن کي گهٽ ۾ گهٽ هڪ ڊومين سان منسوب ڪيو ويو، جڏهن ته وڏن پروٽينن ۾ ڊومينن جو انگ وڌيڪ هو (مثال طور، 600 کان وڌيڪ امينو تيزاب رکندڙ پروٽينن ۾ سراسري طور پنجن کان وڌيڪ ڊومين هئا).[33]

حياتياتي ڪيميا

[سنواريو]
پيپٽائيڊ بند جي ڪيميائي بناوٽ (هيٺ) ۽ الانين ۽ ان جي ڀرسان موجود امينو تيزاب جي وچ ۾ پيپٽائيڊ بند جي ٽن-رخِي بناوٽ (مٿي/اندروني تصوير). بند پاڻ CHON عنصرن مان ٺهيل آهي.
گونج جون پيپٽائيڊ بند جون بناوٽون، جيڪي انفرادي امينو تيزابن کي ڳنڍي پروٽين پوليمر ٺاهين ٿيون.
اصل مضمون/مضمونن جي لاءِ ڏسو حياتياتي ڪيميا, امينو تيزاب ۽ پيپٽائيڊ بند

گهڻا پروٽين لڪيرِي پوليمرن تي مشتمل هوندا آهن، جيڪي وڌ ۾ وڌ 20 ايل-الفا- امينو تيزابن جي سلسلن مان ٺهيل هوندا آهن. سڀني پروٽين ٺاهيندڙ امينو تيزابن جي هڪ گڏيل بناوٽ هوندي آهي، جنهن ۾ هڪ الفا-ڪاربان، ڪيميائي بند وسيلي هڪ امينو گروهه، هڪ ڪاربوڪسل گروهه ۽ هڪ بدلجندڙ پاسي واري زنجير سان ڳنڍيل هوندو آهي. رڳو پرولين هن بنيادي بناوٽ کان مختلف آهي، ڇاڪاڻ⁠تہ ان جي پاسي واري زنجير چڪرِي هوندي آهي ۽ امينو گروهه سان ڳنڍجي پروٽين زنجير جي لچڪ کي محدود ڪندي آهي.[34] معياري امينو تيزابن جي پاسي وارين زنجيرن جون ڪيميائي بناوٽون ۽ خاصيتون مختلف هونديون آهن، ۽ سڀني امينو تيزابن جو گڏيل اثر ئي پروٽين جي ٽن-رخِي بناوٽ ۽ ڪيميائي عمل پذيريءَ جو تعين ڪري ٿو.[35]

پوليپيپٽائيڊ زنجير ۾ امينو تيزاب، امينو ۽ ڪاربوڪسل گروهن جي وچ ۾ پيپٽائيڊ بندن وسيلي ڳنڍيل هوندا آهن. زنجير ۾ موجود هر انفرادي امينو تيزاب کي باقيات چيو ويندو آهي، جڏهن ته ڪاربان، نائٽروجن ۽ آڪسيجن جي ڳنڍيل ايٽمن جي سلسلي کي مکيه زنجير يا پروٽين پٺيءَ جي زنجير چيو ويندو آهي.[36]:19 پيپٽائيڊ بند جون ٻه گونج واريون صورتون هونديون آهن، جيڪي پٺيءَ جي زنجير کي جزوي ٻٽي بند واري خاصيت ڏين ٿيون. الفا ڪاربان، نائٽروجن ۽ ڪاربونائل (C=O) گروهه سان لڳ ڀڳ هم سطح هوندا آهن. پيپٽائيڊ بند جا ٻيا ٻه ٻه سطحي زاويه پروٽين جي پٺيءَ واري زنجير جي مقامي شڪل جو تعين ڪن ٿا. اين-سي(O) بند جي ٻٽي بند واري خاصيت جو هڪ نتيجو اهو آهي ته پروٽين ڪجهه قدر سخت هوندا آهن.[36]:31 پوليپيپٽائيڊ زنجير جي هڪ پڇاڙي آزاد امينو گروهه تي ختم ٿئي ٿي، جنهن کي اين-پڇاڙي يا امينو پڇاڙي چيو وڃي ٿو، جڏهن ته ٻي پڇاڙي آزاد ڪاربوڪسل گروهه تي ختم ٿئي ٿي، جنهن کي سي-پڇاڙي يا ڪاربوڪسي پڇاڙي چيو وڃي ٿو.[37] روايتي طور پيپٽائيڊ تسلسل اين-پڇاڙيءَ کان سي-پڇاڙيءَ ڏانهن لکيا ويندا آهن، جيڪو ان ترتيب سان ٺهڪي اچي ٿو، جنهن ۾ پروٽين رائبوسومن ذريعي ٺهندا آهن.[37][38]

پروٽين، پوليپيپٽائيڊ ۽ پيپٽائيڊ اصطلاحن جون معنائون ڪجهه غير واضح آهن ۽ هڪ ٻئي سان ملي سگهن ٿيون. پروٽين عام طور هڪ مستحڪم ترتيب رکندڙ مڪمل حياتياتي ماليڪيول لاءِ استعمال ٿيندو آهي، جڏهن ته پيپٽائيڊ عام طور امينو تيزابن جي ننڍن اوليگومرن لاءِ استعمال ٿيندو آهي، جن ۾ گهڻو ڪري مستحڪم ٽن-رخِي بناوٽ موجود نه هوندي آهي. پر ٻنهي جي وچ واري حد واضح نموني مقرر ٿيل ناهي ۽ عام طور 20–30 باقيات جي لڳ ڀڳ سمجهي ويندي آهي.[39]

پروٽين ڪيترن ئي قسمن جي ماليڪيولن ۽ آئنن سان لهه وچڙ ڪري سگهن ٿا، جن ۾ ٻيا پروٽين، لپڊ، ڪاربوهائيڊريٽ ۽ ڊي اين اي شامل آهن.[40][41][42]

خلين ۾ گهڻائي

[سنواريو]

هڪ عام بيڪٽيريائي خلئي، مثال طور ايسڪريشيا ڪولي ۽ اسٽيفائلوڪوڪس اوريئس، ۾ لڳ ڀڳ 20 لک پروٽين ماليڪيول موجود هجڻ جو اندازو لڳايو ويو آهي. ننڍن بيڪٽيرين، جهڙوڪ مائيڪوپلازما يا اسپائروڪيٽن، ۾ ماليڪيولن جو انگ گهٽ، لڳ ڀڳ 50,000 کان 10 لک تائين هوندو آهي. ان جي ابتڙ، يوڪيريئوٽ خلَيا وڏا هوندا آهن، تنهنڪري انهن ۾ پروٽينن جو مقدار به گهڻو وڌيڪ هوندو آهي. مثال طور، خمير جي خلين ۾ لڳ ڀڳ 5 ڪروڙ پروٽين ماليڪيول، جڏهن ته انساني خلين ۾ لڳ ڀڳ هڪ کان ٽي ارب پروٽين ماليڪيول هجڻ جو اندازو لڳايو ويو آهي.[43] ڪنهن هڪ مخصوص پروٽين جي نقلن جو مقدار هر خلئي ۾ چند ماليڪيولن کان وٺي 2 ڪروڙ ماليڪيولن تائين ٿي سگهي ٿو.[44] پروٽينن لاءِ رمز ڪندڙ سڀ جين گهڻن خلين ۾ اظهار نٿا ڪن ۽ انهن جو انگ، مثال طور، خلئي جي قسم ۽ ٻاهرين تحريڪن تي دارومدار رکي ٿو. مثال طور، انساني جينوم ۾ رمز ٿيل لڳ ڀڳ 20,000 پروٽينن مان رڳو 6,000 لمفوبلاسٽائيڊ خلين ۾ معلوم ڪيا ويا آهن.[45] فطرت ۾ سڀ کان گهڻي مقدار ۾ موجود پروٽين روبسڪو کي سمجهيو وڃي ٿو، جيڪو هڪ اينزائم آهي ۽ ضِيائي ترڪيب دوران ڪاربان ڊاءِ آڪسائيڊ کي نامياتي مادي ۾ شامل ڪرڻ واري عمل کي تيز ڪري ٿو. ٻوٽن جي وزن جو لڳ ڀڳ 1 سيڪڙو هن اينزائم تي مشتمل ٿي سگهي ٿو.[46]

ترڪيب

[سنواريو]

حياتياتي ترڪيب

[سنواريو]
هڪ رائبوسوم ايم آر اين اي کي سانچي طور استعمال ڪندي پروٽين ٺاهي ٿو.
هڪ جين جو ڊي اين اي تسلسل پروٽين جي امينو تيزابي تسلسل کي رمز ڪري ٿو.
اصل مضمون جي لاءِ ڏسو پروٽين جي حياتياتي ترڪيب

پروٽين، جينن ۾ رمز ٿيل ڄاڻ کي استعمال ڪندي امينو تيزابن مان جوڙيا ويندا آهن. هر پروٽين جو پنهنجو منفرد امينو تيزابي تسلسل هوندو آهي، جنهن جو تعين انهيءَ پروٽين کي رمز ڪندڙ جين جي نيوڪليوٽائيڊ تسلسل ذريعي ٿيندو آهي. جينياتي رمز ٽن نيوڪليوٽائيڊن وارن مجموعن جو هڪ سرشتو آهي، جن کي ڪوڊون چيو ويندو آهي، ۽ ٽن نيوڪليوٽائيڊن جو هر ميلاپ هڪ امينو تيزاب جي نشاندهي ڪري ٿو؛ مثال طور، AUG (ايڊينين–يوراسل–گوانين) ميٿيونين لاءِ رمز آهي. جيئن ته ڊي اين اي ۾ چار نيوڪليوٽائيڊ هوندا آهن، تنهنڪري ممڪن ڪوڊونن جو ڪُل انگ 64 آهي؛ ان ڪري جينياتي رمز ۾ ڪجهه ورجاءُ موجود آهي، جنهن تحت ڪجهه امينو تيزابن کي هڪ کان وڌيڪ ڪوڊون رمز ڪن ٿا.[42]:1002–42 ڊي اين اي ۾ رمز ٿيل جينن کي پهرين نقل تحرير جي عمل وسيلي آر اين اي پوليمريز جهڙن پروٽينن جي مدد سان اڳ-پيغامبر آر اين اي (ايم آر اين اي) ۾ تبديل ڪيو ويندو آهي. گهڻا جاندار پوءِ اڳ-ايم آر اين اي (هڪ ابتدائي نقل) کي نقل تحرير کان پوءِ واري ترميم جي مختلف صورتن وسيلي عمل هيٺ آڻي پختو ايم آر اين اي ٺاهيندا آهن، جنهن کي پوءِ رائبوسوم پروٽين جي ترڪيب لاءِ سانچي طور استعمال ڪندو آهي. پروڪيريئوٽن ۾ ايم آر اين اي ٺهڻ سان ئي استعمال ٿي سگهي ٿو، يا نيوڪليوئڊ کان پري وڃڻ کان پوءِ رائبوسوم سان ڳنڍجي سگهي ٿو. ان جي ابتڙ، يوڪيريئوٽ ايم آر اين اي کي خلوي مرڪز ۾ ٺاهيندا آهن ۽ پوءِ ان کي منتقل ڪري مرڪزي جھلي پار سائيٽوپلازم ۾ آڻيندا آهن، جتي پروٽين جي ترڪيب ٿيندي آهي. پروڪيريئوٽن ۾ پروٽين جي ترڪيب جي رفتار يوڪيريئوٽن جي ڀيٽ ۾ وڌيڪ هوندي آهي ۽ اها في سيڪنڊ 20 امينو تيزابن تائين پهچي سگهي ٿي.[47]

ايم آر اين اي جي سانچي مان پروٽين ٺاهڻ واري عمل کي ترجمو چيو ويندو آهي. ايم آر اين اي رائبوسوم تي چڙهندو آهي ۽ ان کي هڪ وقت ۾ ٽي نيوڪليوٽائيڊ پڙهيا ويندا آهن؛ هر ڪوڊون کي منتقلي آر اين اي ماليڪيول تي موجود ان جي بنيادي جوڙي واري اينٽي ڪوڊون سان ملائبو آهي، جيڪو انهيءَ ڪوڊون سان لاڳاپيل امينو تيزاب کڻي ايندو آهي. امينو ايسائل ٽي آر اين اي سنٿيٽيز اينزائم ٽي آر اين اي ماليڪيولن کي صحيح امينو تيزابن سان ”چارج“ ڪري ٿو. وڌندڙ پوليپيپٽائيڊ کي اڪثر نئين ٺهندڙ زنجير چيو ويندو آهي. پروٽينن جي حياتياتي ترڪيب هميشه اين-پڇاڙي کان سي-پڇاڙي ڏانهن ٿيندي آهي.[42]:1002–42

ٺهيل پروٽين جي ماپ ان ۾ موجود امينو تيزابن جي انگ ۽ ان جي ڪُل ماليڪيولي ڪتلي سان ڪري سگهجي ٿي، جيڪا عام طور ڊالٽن (Da) يا ان مان نڪتل ايڪي ڪلوڊالٽن (kDa) ۾ ظاهر ڪئي ويندي آهي. پروٽين جي سراسري ماپ آرڪيا کان بيڪٽيريا ۽ پوءِ يوڪيريئوٽن ڏانهن وڌندي وڃي ٿي (ترتيبوار 283، 311 ۽ 438 باقيات ۽ 31، 34 ۽ 49 kDa)، جنهن جو سبب اعليٰ جاندارن جي پروٽينن کي ٺاهيندڙ پروٽين ڊومينن جو وڌيڪ انگ آهي.[48] مثال طور، خمير جا پروٽين سراسري طور 466 امينو تيزاب ڊگها ۽ ڪتلي ۾ 53 kDa هوندا آهن.[39] سڀ کان وڏا ڄاتل پروٽين ٽائٽن آهن، جيڪي عضلي جي سارڪومير جو هڪ جزو آهن؛ انهن جي ماليڪيولي ڪتلي لڳ ڀڳ 3000 kDa ۽ ڪُل ڊيگهه لڳ ڀڳ 27000 امينو تيزابن جيتري هوندي آهي.[49]

ڪيميائي ترڪيب

[سنواريو]
اصل مضمون جي لاءِ ڏسو پيپٽائيڊ ترڪيب
پيپٽائيڊ ترڪيب

ننڍن پروٽينن کي پيپٽائيڊ ترڪيب جي مختلف طريقن سان ڪيميائي طور تي تيار ڪري سگهجي ٿو. اهي طريقا پيپٽائيڊن کي وڏي پيداوار سان ٺاهڻ لاءِ نامياتي ترڪيب جي طريقن، جهڙوڪ ڪيميائي ڳانڍاپي، تي ڀاڙين ٿا.[50] ڪيميائي ترڪيب پوليپيپٽائيڊ زنجيرن ۾ غير فطري امينو تيزاب شامل ڪرڻ جي اجازت ڏئي ٿي، جيئن امينو تيزابن جي پاسي وارين زنجيرن سان فلوروسينٽ جاچيندڙ ڳنڍڻ؛ اهو ڪم ٻيهر جوڙيل پروٽين ٺاهڻ وقت جينياتي انجنيئرنگ وسيلي پڻ ڪري سگهجي ٿو.[51][52] اهي طريقا تجربيگاهي حياتياتي ڪيميا ۽ خلوي حياتيات ۾ ڪارائتا آهن، پر عام طور واپاري استعمال لاءِ مناسب ناهن. لڳ ڀڳ 300 امينو تيزابن کان ڊگهن پوليپيپٽائيڊن لاءِ ڪيميائي ترڪيب غير مؤثر هوندي آهي، ۽ تيار ڪيل پروٽين آسانيءَ سان پنهنجي فطري ٽئين درجي جي بناوٽ اختيار نه ڪري سگهندا آهن. ڪيميائي ترڪيب جا گهڻا طريقا سي-پڇاڙيءَ کان اين-پڇاڙيءَ ڏانهن هلندا آهن، جيڪو حياتياتي عمل جي ابتڙ آهي.[53]

بناوٽ

[سنواريو]
چيپيرونن جي قلمياتي بناوٽ، جيڪو هڪ تمام وڏو پروٽين مرڪب آهي. پروٽين جي هڪ ذيلي ايڪي کي نمايان ڪيو ويو آهي. چيپيرونن پروٽين جي ويڙهجڻ ۾ مدد ڪن ٿا.
پروٽين ٽرائيوز فاسفيٽ آئسومريز جي ٽه-رخِي بناوٽ جون ٽي ممڪن نمائندگيون. کاٻي پاسي: ايٽمن جي قسم موجب رنگيل سڀني ايٽمن واري نمائندگي. وچ ۾: ثانوي بناوٽ موجب رنگيل، پٺيءَ واري زنجير جي ترتيب ڏيکاريندڙ سادي نمائندگي. ساڄي پاسي: باقيات جي قسم موجب رنگيل محلول-رسائي لائق سطح جي نمائندگي (تيزابي باقيات ڳاڙهي، بنيادي باقيات نيري، قطبي باقيات سائي ۽ غير قطبي باقيات اڇي رنگ ۾).
اصل مضمون جي لاءِ ڏسو پروٽين جي بناوٽ

گهڻا پروٽين ويڙهجي منفرد ٽه-رخِي بناوٽون اختيار ڪن ٿا. جنهن شڪل ۾ ڪو پروٽين فطري طور ويڙهجي ٿو، ان کي ان جي فطري ترتيب چيو ويندو آهي.[36]:36 جيتوڻيڪ ڪيترائي پروٽين پنهنجن امينو تيزابن جي ڪيميائي خاصيتن جي ڪري بنا ڪنهن مدد جي پاڻ ويڙهجي سگهن ٿا، پر ٻين کي پنهنجي فطري حالت اختيار ڪرڻ لاءِ ماليڪيولي چيپيرونن جي مدد گهربل هوندي آهي.[36]:37 حياتياتي ڪيميا جا ماهر عام طور پروٽين جي بناوٽ جا چار جدا پهلو بيان ڪن ٿا:[36]:30–34

پروٽين مڪمل طور سخت ماليڪيول ناهن. بناوٽ جي انهن سطحن کان سواءِ، پروٽين پنهنجا ڪم سرانجام ڏيندي ڪيترين لاڳاپيل بناوٽن جي وچ ۾ تبديل ٿي سگهن ٿا. اهڙين فعلي ٻيهر ترتيبن جي حوالي سان انهن ٽئين يا چوٿين درجي جي بناوٽن کي عام طور ”ترتيبون“ چيو ويندو آهي، ۽ انهن جي وچ ۾ ٿيندڙ تبديلين کي ترتيبي تبديليون چيو ويندو آهي. اهڙيون تبديليون اڪثر ڪنهن سبسٽريٽ ماليڪيول جي اينزائم جي فعال هنڌ سان ڳنڍجڻ سبب ٿينديون آهن؛ فعال هنڌ پروٽين جو اهو طبعي علائقو آهي جيڪو ڪيميائي عمل جي اتساهه ۾ حصو وٺندو آهي. محلول ۾ گرميائي ارتعاش ۽ ٻين ماليڪيولن سان ٽڪراءَ سبب پروٽينن جون بناوٽون بدلجنديون رهن ٿيون.[42]:368–75

ڪيترن پروٽينن جون ماليڪيولي سطحون، جيڪي انهن جون تقابلي ماپون ڏيکارين ٿيون. کاٻي کان ساڄي طرف: اميونوگلوبولين جي (IgG، هڪ اينٽي باڊي)، هيموگلوبن، انسولين (هڪ هارمون)، ايڊينيليٽ ڪائنيز (هڪ اينزائم) ۽ گلوٽامين سنٿيٽيز (هڪ اينزائم).

پروٽينن کي غير رسمي طور ٽن مکيه قسمن ۾ ورهائي سگهجي ٿو، جيڪي انهن جي عام ٽئين درجي جي بناوٽن سان لاڳاپيل آهن: گولائي پروٽين، ريشيدار پروٽين ۽ جھلي پروٽين. لڳ ڀڳ سڀئي گولائي پروٽين حل پذير هوندا آهن ۽ انهن مان ڪيترائي اينزائم هوندا آهن. ريشيدار پروٽين اڪثر بناوٽي ڪم ڪندا آهن، جيئن ڪوليجن، جيڪو ڳنڍيندڙ بافت جو مکيه جزو آهي، يا ڪيراٽِن، جيڪو وارن ۽ ننهن جو پروٽيني جزو آهي. جھلي پروٽين اڪثر وصول ڪندڙن طور ڪم ڪن ٿا يا قطبي ۽ چارج ٿيل ماليڪيولن کي خلوي جھلي مان گذرڻ لاءِ رستا مهيا ڪن ٿا.[42]:165–85

پروٽينن اندر ماليڪيولي هائيڊروجن بندن جو هڪ خاص قسم، جيڪو پاڻيءَ جي حملي کان مناسب نموني محفوظ نه هوندو آهي ۽ تنهنڪري پنهنجي پاڻي ڪڍڻ کي هٿي ڏيندو آهي، ڊي هائيڊرون سڏبو آهي.[54]

پروٽين ڊومين

[سنواريو]
اصل مضمون جي لاءِ ڏسو پروٽين ڊومين

ڪيترائي پروٽين ڪيترن پروٽين ڊومينن مان ٺهيل هوندا آهن، يعني پروٽين جا اهڙا حصا جيڪي ويڙهجي الڳ بناوٽي ايڪا ٺاهيندا آهن.[55]:134 ڊومينن جا عام طور مخصوص ڪم هوندا آهن، جيئن اينزائمي سرگرميون (مثال طور ڪائنيز)، يا اهي ڳنڍجڻ وارن ايڪن طور ڪم ڪندا آهن.[55]:155–156

پروٽين ڊومين بمقابله موٽيف. پروٽين ڊومين (جهڙوڪ اي وي ايڇ 1 ڊومين) پروٽينن اندر فعلي ايڪا آهن، جيڪي ويڙهجي واضح ٽه-رخِي بناوٽون ٺاهيندا آهن. موٽيف عام طور مخصوص ڪم رکندڙ ننڍا تسلسل هوندا آهن، پر انهن جي ڪا مستحڪم ٽه-رخِي بناوٽ نه هوندي آهي. ڪيترائي موٽيف ٻين پروٽينن لاءِ ڳنڍجڻ جا هنڌ هوندا آهن (جيئن هتي وي اي ايس پي پروٽين جي حوالي سان ڏيکاريل ڳاڙهيون ۽ سايون پٽيون).[56]

تسلسلي موٽيف

[سنواريو]

پروٽينن اندر امينو تيزابن جا ننڍا تسلسل اڪثر ٻين پروٽينن لاءِ سڃاڻپ وارن هنڌن طور ڪم ڪندا آهن.[57] مثال طور، ايس ايڇ 3 ڊومين عام طور ننڍن PxxP موٽيفن سان ڳنڍجن ٿا (يعني 2 پرولين [P]، جن جي وچ ۾ ٻه غير مخصوص امينو تيزاب [x] هوندا آهن، جيتوڻيڪ ڀرپاسي وارا امينو تيزاب ڳنڍجڻ جي صحيح خصوصيت جو تعين ڪري سگهن ٿا). اهڙا ڪيترائي موٽيف يوڪيريئوٽڪ لينيئر موٽيف (ELM) ڊيٽابيس ۾ گڏ ڪيا ويا آهن.[58]

خلوي ڪم

[سنواريو]

پروٽين خلئي اندر بنيادي ڪم ڪندڙ ماليڪيول آهن ۽ عام طور انهن کي جينن ۾ رمز ٿيل ڄاڻ موجب ڪم سرانجام ڏيندڙ جزا سمجهيو ويندو آهي.[39] آر اين اي جي ڪجهه قسمن کان سواءِ، گهڻا ٻيا حياتياتي ماليڪيول نسبتاً غير فعال جزا هوندا آهن، جن تي پروٽين عمل ڪندا آهن. ايسڪريشيا ڪولي جي خلئي جي سڪي وزن جو لڳ ڀڳ اڌ حصو پروٽينن تي مشتمل هوندو آهي، جڏهن ته ڊي اين اي ۽ آر اين اي جهڙا ٻيا وڏا ماليڪيول ترتيبوار رڳو 3٪ ۽ 20٪ هوندا آهن.[59] ڪنهن مخصوص خلئي يا خلوي قسم ۾ اظهار ٿيندڙ پروٽينن جي مڪمل مجموعي کي ان جو پروٽيوم چيو ويندو آهي.[55]:120

هيڪسوڪائنيز اينزائم کي روايتي گولي ۽ لٺ واري ماليڪيولي نموني ۾ ڏيکاريو ويو آهي. مٿي ساڄي ڪنڊ ۾ ماپ مطابق ان جا ٻه سبسٽريٽ، اي ٽي پي ۽ گلوڪوز، ڏيکاريل آهن.

پروٽينن جي اها مکيه خاصيت، جيڪا کين ڪيترن ئي مختلف ڪمن جي قابل بڻائي ٿي، اها آهي تہ اهي ٻين ماليڪيولن سان تمام مخصوص ۽ مضبوط نموني ڳنڍجي سگهن ٿا. پروٽين جو اهو علائقو، جيڪو ڪنهن ٻئي ماليڪيول سان ڳنڍجڻ جو ذميوار هوندو آهي، ڳنڍجڻ وارو هنڌ سڏبو آهي ۽ اهو اڪثر ماليڪيولي سطح تي ڪنهن کڏ يا ”کيسي“ جهڙي شڪل ۾ هوندو آهي. ڳنڍجڻ جي اها صلاحيت پروٽين جي ٽئين درجي جي بناوٽ سان لاڳاپيل هوندي آهي، جيڪا ڳنڍجڻ واري هنڌ جي شڪل طئي ڪري ٿي، ۽ ان جي چوڌاري موجود امينو تيزابن جي پاسي وارين زنجيرن جي ڪيميائي خاصيتن سان پڻ لاڳاپيل هوندي آهي. پروٽينن جو ڳنڍجڻ انتهائي مضبوط ۽ مخصوص ٿي سگهي ٿو؛ مثال طور، رائبونيوڪليئز روڪيندڙ پروٽين انساني اينجيوجينن سان ذيلي فيمٽو مولر ڌار ٿيڻ وارو مستقل (< 10−15 M) سان ڳنڍجي ٿو، پر ان جي ايمفيبيئن هم شڪل آنڪونيز سان تقريباً بلڪل نه ڳنڍجي ٿو (> 1 M). ڪڏهن ڪڏهن تمام ننڍيون ڪيميائي تبديليون، جهڙوڪ ڳنڍجندڙ ساٿي ماليڪيول ۾ رڳو هڪ ميٿائل گروهه جو اضافو، به ڳنڍجڻ کي تقريباً ختم ڪري سگهي ٿو؛ مثال طور امينو ايسائل ٽي آر اين اي سنٿيٽيز، جيڪو ويلين لاءِ مخصوص آهي، تمام ملندڙ پاسي واري زنجير رکندڙ آئسوليوسين کي سڃاڻي رد ڪري ٿو.[60]

پروٽين ٻين پروٽينن سان گڏوگڏ ننڍن ماليڪيولي سبسٽريٽن سان پڻ ڳنڍجي سگهن ٿا. جڏهن پروٽين ساڳئي ماليڪيول جي ٻين نقلن سان مخصوص نموني ڳنڍجن ٿا، تڏهن اهي اوليگومر ٺاهي ريشا پيدا ڪري سگهن ٿا؛ اهو عمل اڪثر اهڙن بناوٽي پروٽينن ۾ ٿيندو آهي، جيڪي گولائي مونومرن مان ٺهيل هوندا آهن ۽ پاڻ ۾ گڏجي سخت ريشا ٺاهيندا آهن. پروٽين–پروٽين لهه وچڙ اينزائمي سرگرمي کي ضابطي ۾ آڻين ٿا، خلوي چڪر جي اڳڀرائي کي ڪنٽرول ڪن ٿا ۽ وڏن پروٽين مرڪبن جي ٺهڻ جي اجازت ڏين ٿا، جيڪي هڪ گڏيل حياتياتي ڪم سان لاڳاپيل ڪيترائي ويجها ردعمل سرانجام ڏين ٿا. پروٽين خلوي جھلين سان ڳنڍجي يا انهن جو حصو بڻجي سگهن ٿا. ڳنڍجندڙ ساٿين جي پروٽينن ۾ ترتيبي تبديليون آڻڻ جي صلاحيت انتهائي پيچيده اشاري وارا ڄار ٺاهڻ ممڪن بڻائي ٿي.[42]:830–49

جيئن تہ پروٽينن جي وچ ۾ لهه وچڙ موٽڻ جوڳي هوندي آهي ۽ مختلف ساٿي پروٽينن جي دستيابي تي گهڻو دارومدار رکندي آهي، جيڪي گڏجي مخصوص ڪم ڪندڙ مجموعا ٺاهي سگهن ٿا، تنهنڪري مخصوص پروٽينن جي باهمي لهه وچڙ جو اڀياس خلوي ڪم جي اهم پهلوئن ۽ آخرڪار مختلف خلوي قسمن کي هڪ ٻئي کان ڌار ڪندڙ خاصيتن کي سمجهڻ لاءِ بنيادي اهميت رکي ٿو.[61][62]

اينزائم

[سنواريو]
اصل مضمون جي لاءِ ڏسو اينزائم

خلئي اندر پروٽينن جو سڀ کان مشهور ڪردار اينزائم طور آهي، جيڪي ڪيميائي ردعملن کي تيز ڪن ٿا. اينزائم عام طور تمام گهڻو مخصوص هوندا آهن ۽ رڳو هڪ يا ڪجهه ڪيميائي ردعملن کي تيز ڪندا آهن. اينزائم ميٽابولزم سان لاڳاپيل گهڻا ردعمل سرانجام ڏين ٿا، ۽ ان سان گڏ ڊي اين اي نقل, ڊي اين اي مرمت ۽ نقل تحرير جهڙن عملن ۾ ڊي اين اي تي پڻ ڪم ڪن ٿا. ڪجهه اينزائم ٻين پروٽينن تي عمل ڪري ڪيميائي گروهه شامل يا ختم ڪن ٿا، جنهن عمل کي ترجمي کان پوءِ واري ترميم چيو ويندو آهي. لڳ ڀڳ 4,000 اهڙا ردعمل معلوم آهن، جيڪي اينزائم ذريعي تيز ٿين ٿا.[63] اينزائمي اتساهه سان ردعمل جي رفتار ۾ واڌ تمام وڏي ٿي سگهي ٿي؛ مثال طور اوروٽيٽ ڊيڪاربوڪسيليز جي صورت ۾ اينزائم کان سواءِ ردعمل کي لڳ ڀڳ 7 ڪروڙ 80 لک سال لڳن ها، جڏهن ته اينزائم جي موجودگي ۾ اهو رڳو 18 ملي سيڪنڊن ۾ مڪمل ٿئي ٿو.[64]

جن ماليڪيولن سان اينزائم ڳنڍجن ۽ جن تي عمل ڪن، تن کي سبسٽريٽ چيو ويندو آهي. جيتوڻيڪ اينزائم سوين امينو تيزابن مان ٺهيل ٿي سگهن ٿا، پر عام طور انهن مان رڳو ٿورو حصو سبسٽريٽ سان سڌي رابطي ۾ ايندو آهي، ۽ ان کان به ننڍو حصو—سراسري طور ٽي کان چار باقيات—سڌي طرح اتساهه واري عمل ۾ حصو وٺندو آهي.[65] اينزائم جو اهو علائقو، جيڪو سبسٽريٽ سان ڳنڍجي ٿو ۽ اتساهي باقيات رکي ٿو، فعال هنڌ سڏبو آهي.[55]:389

ڊائريجينٽ پروٽين اهڙن پروٽينن جي هڪ درجي جا ميمبر آهن، جيڪي ٻين اينزائمز ذريعي ٺهندڙ مرڪبن جي اسٽيريوڪيميا جو تعين ڪن ٿا.[66]

خلوي اشارا ۽ ليگينڊ سان ڳنڍجڻ

[سنواريو]
ربن خاڪو هڪ ڪوئي جي اينٽي باڊي جو، جيڪا هيضي جي هڪ ڪاربوهائيڊريٽ اينٽيجن سان ڳنڍجي ٿي.

ڪيترائي پروٽين خلوي اشارا ۽ اشاري جي منتقلي واري عمل ۾ شامل هوندا آهن. ڪجهه پروٽين، جهڙوڪ انسولين، خلئي کان ٻاهر ڪم ڪندڙ پروٽين آهن، جيڪي ان خلئي مان اشارو منتقل ڪن ٿا جتي اهي ٺهيا هوندا آهن ۽ اهو اشارو پري موجود ٻين خلين يا بافتن تائين پهچائين ٿا. ٻيا جھلي پروٽين هوندا آهن، جيڪي وصول ڪندڙن طور ڪم ڪن ٿا؛ انهن جو مکيه ڪم اشاري واري ماليڪيول سان ڳنڍجڻ ۽ خلئي اندر حياتياتي ڪيميائي ردعمل پيدا ڪرڻ هوندو آهي. ڪيترن وصول ڪندڙن جو ڳنڍجڻ وارو هنڌ خلئي جي سطح تي ظاهر هوندو آهي ۽ هڪ اثر ڪندڙ ڊومين خلئي اندر هوندو آهي، جيڪو اينزائمي سرگرمي رکي سگهي ٿو يا اهڙي ترتيبي تبديلي مان گذري سگهي ٿو، جيڪا خلئي اندر ٻين پروٽينن طرفان سڃاتي وڃي ٿي.[41]:251–81

اينٽي باڊي حاصل ڪيل مدافعتي نظام جا پروٽيني جزا آهن، جن جو مکيه ڪم اينٽيجنن، يعني جسم ۾ داخل ٿيل پرڏيهي مادن، سان ڳنڍجڻ ۽ انهن کي تباهي لاءِ نشانو بڻائڻ آهي. اينٽي باڊيون خلئي کان ٻاهر واري ماحول ۾ خارج ٿي سگهن ٿيون يا خاص بي خلين جي جھلين ۾ ڳنڍيل ٿي سگهن ٿيون، جن کي پلازما خلَيا چيو ويندو آهي. جتي اينزائم پنهنجن سبسٽريٽن سان ڳنڍجڻ جي سگهه ۾ ردعمل سرانجام ڏيڻ جي ضرورت سبب محدود هوندا آهن، اتي اينٽي باڊين تي اهڙي پابندي نه هوندي آهي. اينٽي باڊي جي پنهنجي هدف سان ڳنڍجڻ جي سگهه انتهائي بلند ٿي سگهي ٿي.[42]:275–50

ڪيترائي ليگينڊ کڻندڙ پروٽين مخصوص ننڍن حياتياتي ماليڪيولن سان ڳنڍجي کين گهڻ-خلوي جاندار جي جسم جي ٻين هنڌن تائين منتقل ڪن ٿا. انهن پروٽينن ۾ ليگينڊ جي گهڻي مقدار موجود هئڻ وقت ڳنڍجڻ جي سگهه بلند هجڻ گهرجي ۽ هدف بافتن ۾ ليگينڊ جي گهٽ مقدار هئڻ وقت ان کي ڇڏڻ گهرجي. ليگينڊ سان ڳنڍجندڙ پروٽين جو روايتي مثال هيموگلوبن آهي، جيڪو سڀني مهره دارن ۾ ڦڦڙن مان آڪسيجن کي ٻين عضون ۽ بافتن تائين کڻي وڃي ٿو ۽ هر حياتياتي بادشاهت ۾ ان جا ويجها هم شڪل موجود آهن.[42]:222–29 ليڪٽن کنڊ سان ڳنڍجندڙ پروٽين آهن، جيڪي پنهنجي کنڊ واري حصي لاءِ تمام گهڻو مخصوص هوندا آهن. ليڪٽن عام طور خلين ۽ پروٽينن سان لاڳاپيل حياتياتي ماليڪيولي سڃاڻپ ۾ ڪردار ادا ڪن ٿا.[67] وصول ڪندڙ انتهائي مخصوص ڳنڍجندڙ پروٽين آهن، ۽ ڪيترائي هارمون پنهنجن وصول ڪندڙن سان مخصوص نموني ڳنڍجي ڪم ڪن ٿا.[68]

جھلي پار پروٽين ليگينڊ کڻندڙ پروٽين طور پڻ ڪم ڪري سگهن ٿا، جيڪي خلوي جھلي جي نفوذ پذيري کي ننڍن ماليڪيولن ۽ آئنن لاءِ تبديل ڪن ٿا. جھلي جو اندروني حصو هائيڊروفوبڪ هوندو آهي، جنهن مان قطبي يا چارج ٿيل ماليڪيول پکيڙ وسيلي گذري نٿا سگهن. جھلي پروٽينن ۾ اندروني رستا هوندا آهن، جيڪي اهڙن ماليڪيولن کي خلئي ۾ داخل ٿيڻ يا ٻاهر نڪرڻ جي اجازت ڏين ٿا. ڪيترائي آئن چينل پروٽين رڳو ڪنهن هڪ مخصوص آئن جي چونڊ لاءِ خاص هوندا آهن؛ مثال طور، پوٽاشيم ۽ سوڊيم چينل اڪثر انهن ٻنهي مان رڳو هڪ آئن کي چونڊيندا آهن.[41]:232–34

بناوٽي پروٽين

[سنواريو]
پروٽين جي بناوٽ

بناوٽي پروٽين ٻي صورت ۾ روان يا نرم حياتياتي جزن کي سختي ۽ مضبوطي ڏين ٿا. گهڻا بناوٽي پروٽين ريشيدار پروٽين هوندا آهن؛ مثال طور ڪوليجن ۽ ايلسٽن ڳنڍيندڙ بافت جهڙوڪ ڪارٽليج جا اهم جزا آهن، جڏهن ته ڪيراٽِن سخت يا ڌاڳي جهڙين بناوٽن جهڙوڪ وار، ننهن، پنک، کُر ۽ ڪجهه جانوري خولن ۾ ملي ٿو.[42]:178–81 ڪجهه گولائي پروٽين پڻ بناوٽي ڪم سرانجام ڏئي سگهن ٿا؛ مثال طور ايڪٽن ۽ ٽيوبولين مونومر جي صورت ۾ گولائي ۽ حل پذير هوندا آهن، پر پوليمر بڻجي ڊگها ۽ سخت ريشا ٺاهيندا آهن، جيڪي خلوي ڍانچو ٺاهين ٿا ۽ خلئي کي پنهنجي شڪل ۽ ماپ برقرار رکڻ ۾ مدد ڏين ٿا.[55]:490

ٻيا پروٽين، جيڪي بناوٽي ڪم ڪن ٿا، حرڪتي پروٽين آهن، جهڙوڪ مائيوسين، ڪائنيسن ۽ ڊائنين، جيڪي ميڪانيڪي قوت پيدا ڪرڻ جي قابل هوندا آهن. اهي پروٽين هڪ-خلوي جاندارن جي خلوي حرڪت پذيري ۽ جنسي طور پيدائش ڪندڙ ڪيترن گهڻ-خلوي جاندارن جي اسپرم جي حرڪت لاءِ انتهائي اهم آهن. اهي عضلن جي سُڪڙجڻ سان پيدا ٿيندڙ قوتون پيدا ڪن ٿا[42]:258–64, 272 ۽ خلئي اندر مادن جي منتقليءَ ۾ پڻ بنيادي ڪردار ادا ڪن ٿا.[55]:481,490

اڀياس جا طريقا

[سنواريو]
اصل مضمون جي لاءِ ڏسو پروٽين جا طريقا

پروٽين جي بناوٽ ۽ ڪم جي اڀياس لاءِ عام طور استعمال ٿيندڙ طريقن ۾ اميونو هسٽوڪيمسٽري، هنڌ-مخصوص ميوٽيشن سازي، ايڪس-ري قلميات، نيوڪليائي مقناطيسي گونج ۽ ماس اسپيڪٽروميٽري شامل آهن. پروٽينن جي سرگرمين ۽ بناوٽن جو اڀياس جسم کان ٻاهر، جسم اندر ۽ ڪمپيوٽري طور ڪري سگهجي ٿو. صاف ڪيل پروٽينن تي ضابطي هيٺ ماحول ۾ ڪيل جسم کان ٻاهر اڀياس اهو سمجهڻ لاءِ ڪارائتا آهن ته ڪو پروٽين پنهنجو ڪم ڪيئن سرانجام ڏئي ٿو.[69] مثال طور، اينزائم حرڪيات جا اڀياس ڪنهن اينزائم جي اتساهي سرگرمي جي ڪيميائي طريقي ۽ مختلف ممڪن سبسٽريٽ ماليڪيولن لاءِ ان جي نسبي ڇڪ جو جائزو وٺن ٿا.[70] ان جي ابتڙ، جسم اندر تجربا ڪنهن پروٽين جي جسماني ڪردار بابت معلومات ڏئي سگهن ٿا، ڀلي اهو خلئي جي حوالي سان هجي يا سڄي جاندار جي حوالي سان، ۽ اڪثر مختلف حالتن ۾ پروٽين جي رويي بابت وڌيڪ ڄاڻ مهيا ڪندا آهن.[71] ڪمپيوٽري اڀياس پروٽينن جي تحقيق لاءِ ڳڻپيوڪري طريقا استعمال ڪن ٿا.[72]

پروٽين جي صفائي

[سنواريو]
اصل مضمون جي لاءِ ڏسو پروٽين جي صفائي

پروٽينن کي ٻين خلوي جزن کان الڳ ۽ صاف ڪرڻ لاءِ مختلف طريقا استعمال ڪري سگهجن ٿا، جهڙوڪ الٽراسينٽريفيوگيشن، ترسيب، اليڪٽروفوريسس ۽ ڪروميٽوگرافي.[36]:21–24 جينياتي انجنيئرنگ جي ترقي سان صفائيءَ کي آسان بڻائڻ لاءِ ڪيترائي نوان طريقا پڻ ممڪن ٿيا آهن.[73]

جسم کان ٻاهر تجزيو ڪرڻ لاءِ، ڪنهن پروٽين کي ٻين خلوي جزن کان صاف ڪرڻ ضروري هوندو آهي. اهو عمل عام طور خلئي جي ڀڃ ڊاهه سان شروع ٿيندو آهي، جنهن ۾ خلئي جي جھلي ٽوڙي ان جو اندروني مواد هڪ محلول ۾ آزاد ڪيو ويندو آهي، جنهن کي خام لائسيٽ چيو ويندو آهي. پوءِ حاصل ٿيل ملاوٽ کي الٽراسينٽريفيوگيشن ذريعي جدا ڪري سگهجي ٿو، جنهن سان مختلف خلوي جزا اهڙن حصن ۾ ورهائجن ٿا جن ۾ حل پذير پروٽين، جھلي جا لپڊ ۽ پروٽين، خلوي عضيو ۽ نيوڪليائي تيزاب شامل هوندا آهن. ترسيب جي لوڻ وسيلي ترسيب واري طريقي سان هن لائسيٽ مان پروٽينن کي وڌيڪ مرڪوز ڪري سگهجي ٿو. ان کان پوءِ مختلف قسمن جي ڪروميٽوگرافي ذريعي گهربل پروٽين يا پروٽينن کي ماليڪيولي وزن، خالص چارج ۽ ڳنڍجڻ جي ڇڪ جهڙين خاصيتن جي بنياد تي الڳ ڪيو ويندو آهي.[36]:21–24 صفائيءَ جي سطح کي مختلف قسمن جي جيل اليڪٽروفوريسس ذريعي جانچي سگهجي ٿو جيڪڏهن گهربل پروٽين جو ماليڪيولي وزن ۽ آئسو اليڪٽرڪ نقطو معلوم هجي، يا اسپيڪٽروسڪوپي ذريعي جيڪڏهن پروٽين جون سڃاڻپ لائق اسپيڪٽروسڪوپي خاصيتون هجن، يا اينزائم جاچ ذريعي جيڪڏهن ان ۾ اينزائمي سرگرمي موجود هجي. ان کان سواءِ پروٽينن کي سندن چارج موجب اليڪٽروفوڪسنگ ذريعي به جدا ڪري سگهجي ٿو.[74]

قدرتي پروٽينن لاءِ ليبارٽري استعمال جي لائق ڪافي صفائي حاصل ڪرڻ خاطر صفائيءَ جا ڪيترائي مرحلا گهربل ٿي سگهن ٿا. هن عمل کي آسان ڪرڻ لاءِ جينياتي انجنيئرنگ وسيلي پروٽينن ۾ اهڙيون ڪيميائي خاصيتون شامل ڪيون وينديون آهن، جيڪي انهن جي بناوٽ يا سرگرمي کي متاثر ڪرڻ کان سواءِ صفائيءَ کي آسان بڻائن. اهڙي صورت ۾ هڪ مخصوص امينو تيزابي تسلسل تي مشتمل ”ٽيگ“، اڪثر هسٽڊين باقيات جو سلسلو، جنهن کي ”هس-ٽيگ“ چيو ويندو آهي، پروٽين جي هڪ پڇاڙيءَ سان ڳنڍيو ويندو آهي. پوءِ جڏهن لائسيٽ کي نڪيل رکندڙ ڪروميٽوگرافي ڪالمن مان گذاريو ويندو آهي، هسٽڊين باقيات نڪيل سان ڳنڍجي ڪالمن تي بيهي رهن ٿيون، جڏهن ته ٽيگ کان سواءِ ٻيا جزا آسانيءَ سان گذري وڃن ٿا. پيچيده ملاوٽن مان مخصوص پروٽين صاف ڪرڻ لاءِ اهڙا ڪيترائي ٽيگ ٺاهيا ويا آهن.[73]

خلوي هنڌبندي

[سنواريو]
مختلف خلوي حصن ۽ بناوٽن ۾ موجود پروٽين، جن کي سائي فلوروسينٽ پروٽين سان ٽيگ ڪيو ويو آهي؛ هتي اهي اڇا ڏيکاريل آهن.

جسم اندر پروٽينن جي اڀياس ۾ اڪثر خلئي اندر انهن جي ترڪيب ۽ هنڌبندي تي ڌيان ڏنو ويندو آهي. جيتوڻيڪ ڪيترائي خلئي اندر وارا پروٽين سائيٽوپلازم ۾ ٺهندا آهن ۽ جھلي سان ڳنڍيل يا خارج ٿيندڙ پروٽين اينڊوپلازمي ريٽيڪيولم ۾ ٺهندا آهن، پر مخصوص عضين يا خلوي بناوٽن ڏانهن پروٽينن کي موڪلڻ جا تفصيلي طريقا اڪثر مڪمل طور واضح ناهن. خلوي هنڌبندي جانچڻ لاءِ هڪ ڪارائتو طريقو جينياتي انجنيئرنگ وسيلي خلئي ۾ اهڙو فيوزن پروٽين يا ڪيميرا ظاهر ڪرائڻ آهي، جنهن ۾ گهربل قدرتي پروٽين کي رپورٽر جهڙوڪ سائي فلوروسينٽ پروٽين (GFP) سان ڳنڍيو ويندو آهي.[75] پوءِ ڳنڍيل پروٽين جي خلئي اندر جڳهه کي خوردبيني ذريعي صاف ۽ مؤثر نموني ڏسي سگهجي ٿو.[76]

پروٽين جي خلوي جڳهه معلوم ڪرڻ لاءِ ٻيا طريقا به استعمال ڪيا وڃن ٿا، جن ۾ مختلف علائقن جهڙوڪ اينڊوپلازمي ريٽيڪيولم، گولجي، لائيسوسوم يا ويڪيول، مائيٽوڪونڊريا، ڪلوروپلاسٽ، پلازما جھلي وغيره لاءِ ڄاتل خلوي نشانيون استعمال ڪيون وينديون آهن. انهن نشانين جي فلوروسينٽ ٽيگ ٿيل صورتن يا انهن جي خلاف اينٽي باڊين جي استعمال سان گهربل پروٽين جي هنڌبندي سڃاڻڻ گهڻو آسان ٿي وڃي ٿو. مثال طور، اڻ سڌي اميونو فلوروسينس فلوروسينٽ گڏ-هنڌبندي ۽ مقام جي ڏيکاءَ جي اجازت ڏئي ٿي. ساڳئي مقصد لاءِ خلوي حصن کي نشان لڳائڻ واسطي فلوروسينٽ رنگ پڻ استعمال ڪيا ويندا آهن.[77]

ٻيا طريقا پڻ موجود آهن. مثال طور، اميونو هسٽوڪيمسٽري عام طور هڪ يا وڌيڪ گهربل پروٽينن خلاف اهڙي اينٽي باڊي استعمال ڪري ٿي، جيڪا اينزائم سان ڳنڍيل هوندي آهي ۽ چمڪندڙ يا رنگ پيدا ڪندڙ اشارا پيدا ڪندي آهي؛ انهن اشارن کي مختلف نمونن ۾ ڀيٽي پروٽين جي هنڌبندي بابت ڄاڻ حاصل ڪري سگهجي ٿي.[78] هڪ ٻيو قابل استعمال طريقو سکروز يا ڪنهن ٻئي مادي جي تدريجي محلول ۾ گڏ-حصابندي آهي، جيڪا هم ڪثافتي سينٽريفيوگيشن ذريعي ڪئي وڃي ٿي.[79] جيتوڻيڪ هي طريقو ڄاتل ڪثافت واري ڪنهن خلوي حصي ۽ گهربل پروٽين جي گڏ-هنڌبندي کي قطعي ثابت نٿو ڪري، پر اهڙي امڪان کي وڌائي ٿو.[79]

آخرڪار، خلوي هنڌبندي لاءِ سڀ کان معتبر طريقو اميونو اليڪٽران خوردبيني آهي. هن طريقي ۾ گهربل پروٽين خلاف اينٽي باڊي کي روايتي اليڪٽران خوردبيني طريقن سان گڏ استعمال ڪيو ويندو آهي. نموني کي عام اليڪٽران خوردبيني جاچ لاءِ تيار ڪرڻ کان پوءِ ان تي گهربل پروٽين خلاف اهڙي اينٽي باڊي لڳائي ويندي آهي، جيڪا تمام گهڻي اليڪٽران-گهڻي مادي، عام طور سون، سان ڳنڍيل هوندي آهي. ان سان هڪ ئي وقت انتهائي نفيس بناوٽي تفصيل ۽ گهربل پروٽين جي جڳهه معلوم ڪري سگهجي ٿي.[80]

هنڌ-مخصوص ميوٽيشن سازي نالي جينياتي انجنيئرنگ جي هڪ ٻئي استعمال وسيلي محقق پروٽين جي تسلسل کي تبديل ڪري سگهن ٿا، ۽ ان سان ان جي بناوٽ، خلوي هنڌبندي ۽ ضابطي جي حساسيت کي به بدلائي سگهن ٿا. هي طريقو تبديل ڪيل ٽي آر اين اي استعمال ڪندي غير فطري امينو تيزابن کي پروٽينن ۾ شامل ڪرڻ جي به اجازت ڏئي ٿو،[81] ۽ نون خاصيتن وارن پروٽينن جي منطقي ڊيزائن لاءِ پڻ استعمال ٿي سگهي ٿو.[82]

پروٽيومڪس

[سنواريو]
اصل مضمون جي لاءِ ڏسو پروٽيومڪس

ڪنهن خلئي يا خلوي قسم ۾ ڪنهن هڪ وقت موجود سڀني پروٽينن جي مڪمل مجموعي کي ان جو پروٽيوم چيو ويندو آهي، ۽ اهڙن وڏي پيماني جي انگن اکرن جي اڀياس واري شعبي کي پروٽيومڪس چيو وڃي ٿو، جنهن جو نالو لاڳاپيل شعبي جينومڪس جي قياس تي رکيو ويو آهي. پروٽيومڪس ۾ اهم تجربيگاهي طريقن ۾ ٻه-رخِي اليڪٽروفوريسس شامل آهي،[83] جيڪا ڪيترن پروٽينن کي جدا ڪرڻ جي اجازت ڏئي ٿي؛ ماس اسپيڪٽروميٽري،[84] جيڪا پروٽينن جي تيز ۽ وڏي پيماني تي سڃاڻپ ۽ پيپٽائيڊن جي تسلسل سازي ممڪن بڻائي ٿي، اڪثر جيل اندر هضم کان پوءِ؛ پروٽين مائڪرو ايري، جيڪي خلئي ۾ موجود مختلف پروٽينن جي نسبي مقدار معلوم ڪرڻ جي اجازت ڏين ٿا؛ ۽ ٻه-هائبرڊ اسڪريننگ، جيڪا پروٽين–پروٽين لهه وچڙ جي منظم اڀياس جي اجازت ڏئي ٿي.[85] حياتياتي طور ممڪن اهڙين سڀني لهه وچڙن جي مڪمل مجموعي کي انٽريڪٽوم چيو ويندو آهي.[86] هر ممڪن ويڙهه جي نمائندگي ڪندڙ پروٽينن جون بناوٽون منظم طريقي سان معلوم ڪرڻ جي ڪوشش کي بناوٽي جينومڪس چيو ويندو آهي.[87]

بناوٽ جو تعين

[سنواريو]

ڪنهن پروٽين جي ٽئين درجي جي بناوٽ، يا ان جي مرڪبن جي چوٿين درجي جي بناوٽ معلوم ڪرڻ سان اهم اشارا ملي سگهن ٿا ته پروٽين پنهنجو ڪم ڪيئن سرانجام ڏئي ٿو ۽ ان کي ڪيئن متاثر ڪري سگهجي ٿو، مثال طور دوا جي بناوٽ ۾. جيئن ته پروٽين تمام ننڍا هوندا آهن ۽ روشني خوردبين سان سڌي طرح نٿا ڏسي سگهجن، تنهنڪري انهن جي بناوٽ معلوم ڪرڻ لاءِ ٻيا طريقا استعمال ڪيا وڃن ٿا. عام تجربيگاهي طريقن ۾ ايڪس-ري قلميات ۽ اين ايم آر اسپيڪٽروسڪوپي شامل آهن، جيڪي ٻئي ايٽمي سطح تائين بناوٽي ڄاڻ ڏئي سگهن ٿا. تنهن هوندي، اين ايم آر تجربا اهڙي ڄاڻ مهيا ڪن ٿا جنهن مان ايٽمن جي جوڙن جي وچ ۾ ڪجهه فاصلا اندازي سان معلوم ڪري سگهجن ٿا، ۽ پروٽين جون ممڪن آخري ترتيبون فاصلي واري هندسه جي مسئلي کي حل ڪندي طئي ڪيون وڃن ٿيون. ٻٽي قطبيت انٽرفيروميٽري هڪ مقداري تجزياتي طريقو آهي، جيڪو پروٽين جي مجموعي پروٽين ترتيب ۽ لهه وچڙ يا ٻين تحريڪن سبب ٿيندڙ ترتيبي تبديلين کي ماپي ٿو. گول ڊائڪروئزم پروٽينن جي اندروني بيٽا-شيٽ ۽ الفا-هيلڪس ترتيب معلوم ڪرڻ لاءِ ٻيو تجربيگاهي طريقو آهي. ڪريو اليڪٽران خوردبيني تمام وڏن پروٽين مرڪبن، جن ۾ گڏ ٿيل وائرس به شامل آهن، بابت گهٽ-تفصيلي بناوٽي ڄاڻ حاصل ڪرڻ لاءِ استعمال ڪئي وڃي ٿي؛[41]:340–41 ان جي هڪ صورت اليڪٽران قلميات ڪجهه حالتن ۾ وڌيڪ تفصيلي ڄاڻ ڏئي سگهي ٿي، خاص طور جھلي پروٽينن جي ٻه-رخِي قلمياتي نمونن لاءِ.[88] معلوم ڪيل بناوٽون عام طور پروٽين ڊيٽا بئنڪ (PDB) ۾ جمع ڪيون وينديون آهن، جيڪو آزاد رسائي وارو ذريعو آهي، جتان هزارين پروٽينن بابت بناوٽي انگ اکر هر ايٽم جي ڪارٽيزين هم آهنگين جي صورت ۾ حاصل ڪري سگهجن ٿا.[89]

پروٽين جي بناوٽن جي ڀيٽ ۾ گهڻو وڌيڪ جيني تسلسل معلوم آهن. ان کان سواءِ معلوم ڪيل بناوٽن جو مجموعو انهن پروٽينن ڏانهن وڌيڪ مائل آهي، جن کي بناوٽ معلوم ڪرڻ جي اهم طريقي ايڪس-ري قلميات لاءِ گهربل حالتن ۾ آسانيءَ سان استعمال ڪري سگهجي ٿو. خاص طور، گولائي پروٽينن کي ايڪس-ري قلميات لاءِ قلم بند ڪرڻ نسبتاً آسان آهي. ان جي ابتڙ، جھلي پروٽينن ۽ وڏن پروٽين مرڪبن کي قلم بند ڪرڻ ڏکيو آهي، تنهنڪري اهي پروٽين ڊيٽا بئنڪ ۾ گهٽ نمائندگي رکن ٿا.[90] بناوٽي جينومڪس جي منصوبن اهڙين کوٽن کي گهٽائڻ لاءِ اهم ويڙهه وارن درجن جون نمائنده بناوٽون منظم نموني حل ڪرڻ جي ڪوشش ڪئي آهي. پروٽين جي بناوٽ جي اڳڪٿي جا طريقا انهن پروٽينن لاءِ ممڪن بناوٽ پيدا ڪرڻ جي ڪوشش ڪن ٿا، جن جون بناوٽون تجربي طور معلوم نه ٿيون آهن.[91]

بناوٽ جي اڳڪٿي

[سنواريو]
جزوي امينو تيزابن جو تجزيو ڪري پروٽين جي ثانوي، ٽئين ۽ چوٿين درجي جي بناوٽ جي اڳڪٿي ڪري سگهجي ٿي؛ هتي هيم ايڪا رکندڙ هيموگلوبن ڏيکاريل آهي.

بناوٽي جينومڪس جي شعبي کي مڪمل ڪندي، پروٽين جي بناوٽ جي اڳڪٿي پروٽينن جا ڪارائتا رياضيائي نمونا تيار ڪري ٿي، جيئن ليبارٽري ۾ سڌي مشاهدي بدران نظرياتي طور ڳڻپيوڪري طريقي سان ماليڪيولي بناوٽن جي اڳڪٿي ڪري سگهجي.[92] بناوٽ جي اڳڪٿي جو سڀ کان ڪامياب قسم هم شڪلي نمونو سازي سڏجي ٿو، جيڪو اهڙي ”سانچي“ واري بناوٽ جي موجودگي تي ڀاڙي ٿو، جنهن جو تسلسل نمونو بڻجندڙ پروٽين سان مشابهت رکي. بناوٽي جينومڪس جو مقصد حل ڪيل بناوٽن جو اهڙو ڪافي نمائنده مجموعو مهيا ڪرڻ آهي، جنهن جي بنياد تي باقي گهڻن پروٽينن جا نمونا ٺاهي سگهجن.[93] جيتوڻيڪ جڏهن رڳو پري لاڳاپيل سانچا موجود هجن تڏهن صحيح نمونا ٺاهڻ اڃا به ڏکيو آهي، پر تجويز ڪيو ويو آهي ته هن عمل ۾ تسلسل هم قطاري بنيادي رڪاوٽ آهي، ڇاڪاڻ ته جيڪڏهن ”مڪمل“ تسلسل هم قطاري معلوم هجي ته ڪافي درست نمونا ٺاهي سگهجن ٿا.[94] بناوٽ جي اڳڪٿي جا ڪيترائي طريقا اڀرندڙ شعبي پروٽين انجنيئرنگ لاءِ بنياد بڻيا آهن، جنهن ۾ اڳ ئي نيون پروٽين ويڙهون تيار ڪيون ويون آهن.[95] ڪيترن پروٽينن ۾، يوڪيريئوٽن ۾ لڳ ڀڳ 33٪، وڏا غير بناوٽي پر حياتياتي طور فعلي حصا هوندا آهن ۽ انهن کي فطري طور غير ترتيب يافته پروٽينن طور درجابند ڪري سگهجي ٿو. پروٽين جي غير ترتيبي جي اڳڪٿي ۽ تجزيو پروٽين جي بناوٽ جي سڃاڻپ جو اهم حصو آهي.[96]

حرڪتي عملن جي ڪمپيوٽري نقل سازي

[سنواريو]

وڌيڪ پيچيده ڳڻپيوڪري مسئلو ماليڪيولن جي وچ واري لهه وچڙ جي اڳڪٿي آهي، جيئن ماليڪيولي ڊاڪنگ،[97] پروٽين جي ويڙهجڻ، پروٽين–پروٽين لهه وچڙ ۽ ڪيميائي عمل پذيري. اهڙن حرڪتي عملن جي نقل سازي لاءِ رياضيائي نمونن ۾ ماليڪيولي ميڪانيات ۽ خاص طور ماليڪيولي حرڪيات شامل آهن. ان حوالي سان ڪمپيوٽري طور ڪيل نقل سازين ننڍن الفا-هيلڪس وارن پروٽين ڊومينن، جهڙوڪ ويلن هيڊ پيس،[98] ايڇ آءِ وي جي مددگار پروٽين[99] جي ويڙهجڻ کي ظاهر ڪيو آهي، ۽ معياري ماليڪيولي حرڪيات کي ڪوانٽمي ميڪانيڪي رياضيات سان ملائيندڙ گڏيل طريقن روڊوپسنن جي برقي حالتن جو اڀياس ڪيو آهي.[100]

روايتي ماليڪيولي حرڪيات کان اڳتي، ڪوانٽمي حرڪيات جا طريقا ڪوانٽمي ميڪانيڪي اثرن جي درست وضاحت سان پروٽينن جي ايٽمي سطح تي نقل سازي جي اجازت ڏين ٿا. مثالن ۾ گهڻ-سطحي گهڻ-ترتيبي وقت-دارومدار هارٽري طريقو ۽ حرڪت جي درجابندي وارين مساواتن وارو طريقو شامل آهن، جيڪي ترتيبوار ٻوٽن جي ڪرپٽوڪرومن[101] ۽ بيڪٽيرين جي روشني گڏ ڪندڙ مرڪبن تي لاڳو ڪيا ويا آهن.[102] حياتياتي پيماني وارن نظامن جي ڪوانٽمي ۽ روايتي ميڪانيڪي نقل سازي ٻنهي لاءِ تمام وڏي ڳڻپيوڪري طاقت گهربل هوندي آهي، تنهنڪري ورهايل ڳڻپيوڪر منصوبا جهڙوڪ فولڊنگ ايٽ هوم، جي پي يو متوازي پروسيسنگ ۽ مونٽي ڪارلو طريقن ۾ ترقيءَ کي استعمال ڪندي ماليڪيولي نمونو سازي کي آسان بڻائين ٿا.[103][104]

ڪيميائي تجزيو

[سنواريو]

نامياتي مادي ۾ موجود ڪُل نائٽروجن جو وڏو حصو پروٽينن جي امينو گروهن مان ايندو آهي. ڪُل ڪيلڊال نائٽروجن (TKN) نائٽروجن جي هڪ ماپ آهي، جيڪا گندي يا صاف پاڻي، مٽي، خوراڪ، جانورن جي خوراڪ ۽ عام نامياتي مادي جي تجزيي ۾ وڏي پيماني تي استعمال ڪئي ويندي آهي. جيئن نالي مان ظاهر آهي، ان لاءِ ڪيلڊال طريقو استعمال ڪيو ويندو آهي. ان کان وڌيڪ حساس طريقا پڻ موجود آهن.[105][106]

هاضمو

[سنواريو]
اصل مضمون/مضمونن جي لاءِ ڏسو پروٽيولائسس ۽ پروٽين (غذا)
پروٽين جو هائيڊرولائسس. صنعتي پروٽيولائسس لاءِ X = هائيڊروڪلورڪ تيزاب ۽ گرمي؛ حياتياتي پروٽيولائسس لاءِ X = پروٽيز

اتساهڪن جي غير موجودگيءَ ۾ پروٽينن جو هائيڊرولائسس تمام آهستي ٿيندو آهي.[107] پروٽينن جو ننڍن پيپٽائيڊن ۽ امينو تيزابن ۾ ٽٽڻ، جنهن کي پروٽيولائسس چيو ويندو آهي، هاضمي جو هڪ مرحلو آهي؛ پوءِ اهي ٽٽل شيون ننڍي آنڊي ۾ جذب ٿين ٿيون.[108] پروٽينن جو هائيڊرولائسس پروٽيز يا پيپٽائڊيز نالي اينزائمز تي دارومدار رکي ٿو. پروٽيز، جيڪي پاڻ به پروٽين هوندا آهن، انهن مخصوص پيپٽائيڊ بندن جي بنياد تي ڪيترن قسمن ۾ ورهايل آهن جن کي اهي ٽوڙين ٿا؛ ان سان گڏ انهن کي ان ڳالهه موجب به ورهايو ويندو آهي تہ اهي پروٽين جي پڇاڙيءَ وارا پيپٽائيڊ بند ٽوڙين ٿا (ايگزوپيپٽائڊيز) يا پروٽين جي اندروني حصي وارا پيپٽائيڊ بند (اينڊوپيپٽائڊيز).[109] پيپسن معدي ۾ موجود هڪ اينڊوپيپٽائڊيز آهي. معدي کان پوءِ لبلبو پروٽينن جي هائيڊرولائسس کي مڪمل ڪرڻ لاءِ ٻيا پروٽيز خارج ڪري ٿو، جن ۾ ٽرپسن ۽ ڪائموٽرپسن شامل آهن.[110]

پروٽين هائيڊرولائسس کي واپاري طور به استعمال ڪيو ويندو آهي، جيئن وڏي مقدار ۾ موجود پروٽيني ذريعن، جهڙوڪ رت جي خوراڪ، پنکن ۽ ڪيراٽن مان امينو تيزاب پيدا ڪرڻ. اهڙي مواد کي گرم هائيڊروڪلورڪ تيزاب سان عمل هيٺ آندو ويندو آهي، جنهن سان پيپٽائيڊ بندن جو هائيڊرولائسس ٿئي ٿو.[111]

مشيني خاصيتون

[سنواريو]

پروٽينن جون مشيني خاصيتون تمام گهڻيون مختلف هونديون آهن ۽ اڪثر انهن جي حياتياتي ڪم لاءِ بنيادي اهميت رکنديون آهن، جيئن ڪيراٽن ۽ ڪوليجن جهڙن پروٽينن جي صورت ۾.[112] مثال طور، عضلاتي بافت جي مسلسل ڦهلجڻ ۽ سُڪڙجڻ جي صلاحيت سڌي طرح ان کي ٺاهيندڙ پروٽينن جي لچڪدار خاصيتن سان لاڳاپيل آهي.[113][114] ريشيدار پروٽينن کان سواءِ، اينزائمن جي ترتيبي حرڪيات[115] ۽ حياتياتي جھلين جي بناوٽ سميت ڪيترائي ٻيا حياتياتي ڪم پڻ پروٽينن جي مشيني خاصيتن جي ضابطي هيٺ هوندا آهن. حياتياتي ماحول کان ٻاهر به ڪيترن پروٽينن جون منفرد مشيني خاصيتون، ۽ مصنوعي پوليمرن جي ڀيٽ ۾ انهن جي نسبي پائيداري، انهن کي ايندڙ نسل جي مادن جي ڊيزائن لاءِ اهم اميدوار بڻايو آهي.[116][117]

ينگ جو ماڊيولس، E، محوري دٻاءُ σ کي ان مان پيدا ٿيندڙ ڇڪ ε سان ورهائي ڳڻيو ويندو آهي. اهو ڪنهن مادي جي نسبي سختي جي ماپ آهي. پروٽينن جي حوالي سان اها سختي اڪثر سڌي طرح حياتياتي ڪم سان لاڳاپيل هوندي آهي. مثال طور، ڪوليجن، جيڪو ڳنڍيندڙ بافت، هڏن ۽ ڪارٽليج ۾ ملي ٿو، ۽ ڪيراٽن، جيڪو ننهن، پنجن ۽ وارن ۾ ملي ٿو، انهن جي مشاهدو ڪيل سختي ايلسٽن جي ڀيٽ ۾ ڪيترن ئي درجن وڌيڪ هوندي آهي.[118] ايلسٽن کي رت جي نلين، ڦڦڙن جي بافت ۽ مثاني جي بافت سميت مختلف بناوٽن کي لچڪ فراهم ڪندڙ پروٽين سمجھيو ويندو آهي.[119][120] ان جي ڀيٽ ۾ گولائي پروٽين، جهڙوڪ ٻڪريءَ جو سيرم البومين، جيڪي سائيٽوسول ۾ نسبتاً آزاد نموني ترندا رهن ٿا ۽ اڪثر اينزائم طور ڪم ڪن ٿا، تنهنڪري بار بار ترتيبي تبديليون ڪن ٿا، انهن جا ينگ ماڊيولس تمام گهٽ هوندا آهن.[121][122]

هڪ اڪيلي پروٽين جو ينگ ماڊيولس ماليڪيولي حرڪيات جي نقل سازي ذريعي به معلوم ڪري سگهجي ٿو. ايٽمي فورس فيلڊن، جهڙوڪ چارم يا گروموس، يا مارٽيني جهڙن سادي ڪيل فورس فيلڊن کي استعمال ڪندي،[123] هڪ پروٽين ماليڪيول کي هڪ-محوري قوت سان ڇڪيو وڃي ٿو ۽ ان دوران پيدا ٿيندڙ ڊگهاڻ کي رڪارڊ ڪيو وڃي ٿو، جيئن ڇڪ جو حساب ڪڍي سگهجي.[124][125] تجربي طور، ايٽمي قوت خوردبيني جهڙا طريقا به ساڳئي قسم جا انگ اکر حاصل ڪرڻ لاءِ استعمال ڪري سگهجن ٿا.[126] پروٽينن جي اندروني حرڪيات ۾ وسڪو لچڪدار قوتن سبب پيدا ٿيندڙ نفيس لچڪدار ۽ مستقل ڦيرڦار شامل هوندي آهي، جن جو اڀياس نينو-ريالوجي طريقن سان ڪري سگهجي ٿو.[127]

وڏي پيماني تي، پاڻ ۾ ڳنڍيل پروٽين ڄارن جو ينگ ماڊيولس وڌيڪ روايتي مشيني جاچ ذريعي حاصل ڪري سگهجي ٿو. ڪجهه پروٽينن لاءِ تجربي طور مشاهدو ڪيل قدر هيٺ ڏنل جدول ۾ ڏنا ويا آهن.

مختلف پروٽينن جي لچڪ
پروٽين پروٽين جو قسم ينگ جو ماڊيولس
ڪيراٽن (پاڻ ۾ ڳنڍيل) ريشيدار 1.5–10 GPa[128]
ايلسٽن (پاڻ ۾ ڳنڍيل) ريشيدار 1 MPa[118]
فائبرن (پاڻ ۾ ڳنڍيل) ريشيدار 1–10 MPa[118]
ڪوليجن (پاڻ ۾ ڳنڍيل) ريشيدار 5–7.5 GPa[118][129]
ريزلن (پاڻ ۾ ڳنڍيل) ريشيدار 1–2 MPa[118]
ٻڪريءَ جو سيرم البومين (پاڻ ۾ ڳنڍيل) گولائي 2.5–15 kPa[121]
بيٽا-بيرل ٻاهرئين جھلي جا پروٽين جھلي 20–45 GPa[130]

پڻ ڏسو

[سنواريو]

حوالا

[سنواريو]
  1. 1 2 3 Osborne TB (1909). "History". The Vegetable Proteins. ص. 1–6.
  2. 1 2 3 Reynolds JA, Tanford C (2003). Nature's Robots: A History of Proteins (Oxford Paperbacks). New York, New York: Oxford University Press. ص. 15. ISBN 978-0-19-860694-9.
  3. ↑ Tanford C (2001). Nature's robots: a history of proteins. Internet Archive. Oxford; Toronto: Oxford University Press. ISBN 978-0-19-850466-5.
  4. ↑ "Sur la composition de quelques substances animales". Bulletin des Sciences Physiques et Naturelles en Néerlande: 104. 1838. https://archive.org/stream/bulletindesscien00leyd#page/104/mode/2up.
  5. ↑ "Origin of the word 'protein'". Nature 168 (4267): 244. August 1951. doi:10.1038/168244a0. PMID 14875059. Bibcode: 1951Natur.168..244H. https://archive.org/details/sim_nature-uk_1951-08-11_168_4267/page/244.
  6. 1 2 3 "From 'protein' to the beginnings of clinical proteomics". Proteomics. Clinical Applications 1 (8): 720–738. August 2007. doi:10.1002/prca.200700525. PMID 21136729.
  7. ↑ "Protein, N". Protein (n.). Oxford English Dictionary. July 2023. doi:10.1093/OED/5657543824.
  8. ↑ Bischoff TL, Voit C (1860). Die Gesetze der Ernaehrung des Pflanzenfressers durch neue Untersuchungen festgestellt (جرمن ۾). Leipzig, Heidelberg: C.F. Winter'sche Verlagshandlung.
  9. ↑ Osborne, Thomas B. (April 1913). "In Memoriam Heinrich Ritthausen". Biochemical Bulletin (Columbia University Biochemical Association) II (7): 338. https://www.biodiversitylibrary.org/ia/blumenzeitung09hssl#page/400/mode/2up. Retrieved 1 January 2016., archived at the Biodiversity Heritage Library
  10. ↑ Simoni, Robert D.; Hill, Robert L.; Vaughan, Martha (2002-05-03). "Nutritional Biochemistry and the Amino Acid Composition of Proteins: The early years of protein chemistry, the Work of Thomas B. Osborne and Lafayette B. Mendel". Journal of Biological Chemistry 277 (18): 14–15. doi:10.1016/S0021-9258(19)35800-4.
  11. ↑ Osborne, Thomas B.; Mendel, Lafayette B.; Ferry, Edna L.; Wakeman, Alfred J. (1916). "The Amino-Acid Minimum for Maintenance and Growth, as Exemplified by Further Experiments with Lysine and Tryptophane". Journal of Biological Chemistry 25 (1): 1–12. doi:10.1016/S0021-9258(18)87509-3. https://archive.org/details/sim_journal-of-biological-chemistry_1916-05_25_1/page/1.
  12. ↑ Simoni, Robert D.; Hill, Robert L.; Vaughan, Martha (2002-09-13). "The Discovery of the Amino Acid Threonine: the Work of William C. Rose". Journal of Biological Chemistry 277 (37): 56–58. doi:10.1016/S0021-9258(20)74369-3.
  13. ↑ "Hofmeister, Franz". encyclopedia.com. محفوظ ڪيل مان اصل نسخي کان 5 April 2017 تي محفوظ ڪيل. 4 April 2017 تي حاصل ڪيل.
  14. ↑ Koshland DE, Haurowitz F. "Protein, section: Classification of protein". britannica.com. محفوظ ڪيل مان اصل نسخي کان 4 April 2017 تي محفوظ ڪيل. 4 April 2017 تي حاصل ڪيل.
  15. ↑ "The Isolation and Crystallization of the Enzyme Urease". Journal of Biological Chemistry 69 (2): 435–441. August 1926. doi:10.1016/S0021-9258(18)84560-4. Bibcode: 1926JBiCh..69..435S.
  16. ↑ "Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 37 (5): 235–240. May 1951. doi:10.1073/pnas.37.5.235. PMID 14834145. PMC 1063348. Bibcode: 1951PNAS...37..235P. https://archive.org/details/sim_proceedings-of-the-national-academy-of-sciences-usa_1951-05_37_5/page/235.
  17. ↑ "Structural factors in protein denaturation". Journal of Cellular Physiology. Supplement 47 (Suppl 1): 113–131. May 1956. doi:10.1002/jcp.1030470410. PMID 13332017.
  18. ↑ Kauzmann W (1959). "Some Factors in the Interpretation of Protein Denaturation". ۾ Anfinsen Jr C, Anson M, Bailey K, Edsall JT (مرتب). Advances in Protein Chemistry. جلد 14. Elsevier. ص. 1–63. doi:10.1016/s0065-3233(08)60608-7. ISBN 978-0-12-034214-3. PMID 14404936. 2025-04-21 تي حاصل ڪيل. {{cite book}}: ISBN / Date incompatibility (مدد)
  19. ↑ "Degradation of ribonuclease by subtilisin". Biochimica et Biophysica Acta 16 (2): 297–299. February 1955. doi:10.1016/0006-3002(55)90224-9. PMID 14363272. https://archive.org/details/sim_biochimica-et-biophysica-acta-international-journal_1955-02_16_2/page/297.
  20. ↑ Dill, Ken A. (1990). "Dominant forces in protein folding". Biochemistry 29 (31): 7133–7155. doi:10.1021/bi00483a001. PMID 2207096. https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/bi00483a001.
  21. ↑ "The terminal peptides of insulin". The Biochemical Journal 45 (5): 563–574. 1949. doi:10.1042/bj0450563. PMID 15396627. PMC 1275055. https://archive.org/details/sim_biochemical-journal_1949_45_5/page/563.
  22. ↑ Sanger F. (1958), Nobel lecture: The chemistry of insulin (PDF), Nobelprize.org, محفوظ ڪيل (PDF) مان اصل نسخي کان 2013-03-19 تي محفوظ ڪيل, 2016-02-09 تي حاصل ڪيل
  23. ↑ "The 1972 nobel prize for chemistry". Science 178 (4060): 492–3. 1972. doi:10.1126/science.178.4060.492. PMID 17754377. Bibcode: 1972Sci...178..492R. https://archive.org/details/sim_science_1972-11-03_178_4060/page/492.
  24. ↑ Marshall, G. R.; Feng, J. A.; Kuster, D. J. (2008). "Back to the future: Ribonuclease A". Biopolymers 90 (3): 259–77. doi:10.1002/bip.20845. PMID 17868092.
  25. 1 2 3 "Structural biology: How proteins got their close-up". Knowable Magazine. 1 March 2022. doi:10.1146/knowable-022822-1.
  26. ↑ ". Structure of haemoglobin. A three-dimensional Fourier synthesis of reduced human haemoglobin at 5.5 Å resolution". Nature 199 (4894): 633–638. August 1963. doi:10.1038/199633a0. PMID 14074546. Bibcode: 1963Natur.199..633M. https://archive.org/details/sim_nature-uk_1963-08-17_199_4894/page/633.
  27. ↑ "A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis". Nature 181 (4610): 662–666. March 1958. doi:10.1038/181662a0. PMID 13517261. Bibcode: 1958Natur.181..662K. https://archive.org/details/sim_nature-uk_1958-03-08_181_4610/page/662.
  28. ↑ "Towards atomic resolution structural determination by single-particle cryo-electron microscopy". Current Opinion in Structural Biology 18 (2): 218–228. April 2008. doi:10.1016/j.sbi.2008.03.004. PMID 18403197.
  29. ↑ "Characterization and prediction of protein interfaces to infer protein-protein interaction networks". Current Pharmaceutical Biotechnology 9 (2): 67–76. April 2008. doi:10.2174/138920108783955191. PMID 18393863.
  30. ↑ "Summary Statistics". RCSB PDB. 2024-04-20 تي حاصل ڪيل.
  31. ↑ McDonald, Andrew G.; Tipton, Keith F. (2023). "Enzyme nomenclature and classification: the state of the art". The FEBS Journal 290 (9): 2214–2231. doi:10.1111/febs.16274. ISSN 1742-464X. PMID 34773359.
  32. ↑ The Gene Ontology Consortium (January 2008). "The Gene Ontology project in 2008". Nucleic Acids Research 36 (Database issue): D440–4. doi:10.1093/nar/gkm883. PMID 17984083.
  33. ↑ "Multi-domain proteins in the three kingdoms of life: orphan domains and other unassigned regions". Journal of Molecular Biology 348 (1): 231–243. April 2005. doi:10.1016/j.jmb.2005.02.007. PMID 15808866. Bibcode: 2005JMBio.348..231E.
  34. ↑ Nelson DL, Cox MM (2005). Lehninger's Principles of Biochemistry (4th ڇاپو). New York, New York: W. H. Freeman and Company. Bibcode:2005lpbc.book.....N.
  35. ↑ "Understanding nature's catalytic toolkit". Trends in Biochemical Sciences 30 (11): 622–629. November 2005. doi:10.1016/j.tibs.2005.09.006. PMID 16214343. https://archive.org/details/sim_trends-in-biochemical-sciences_2005-11_30_11/page/622.
  36. 1 2 3 4 5 6 7 Murray RF, Harper HW, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW (2006). Harper's Illustrated Biochemistry. New York: Lange Medical Books/McGraw-Hill. ISBN 978-0-07-146197-9.
  37. 1 2 Reusch W (5 May 2013). "Peptides & Proteins". Michigan State University Department of Chemistry.
  38. ↑ Stryer L (2002). Biochemistry (Fifth ڇاپو). W. H. Freeman and Company. ص. 826. ISBN 0-7167-4684-0.
  39. 1 2 3 Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, ۽ ٻيا (2004). Molecular Cell Biology (5th ڇاپو). New York, New York: WH Freeman and Company.
  40. ↑ "Using Cooperatively Folded Peptides To Measure Interaction Energies and Conformational Propensities". Accounts of Chemical Research 50 (8): 1875–1882. August 2017. doi:10.1021/acs.accounts.7b00195. PMID 28723063.
  41. 1 2 3 4 Branden C, Tooze J (1999). Introduction to Protein Structure. New York: Garland Pub. ISBN 978-0-8153-2305-1.
  42. 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 Van Holde KE, Mathews CK (1996). Biochemistry. Menlo Park, California: Benjamin/Cummings. ISBN 978-0-8053-3931-4.
  43. ↑ "What is the total number of protein molecules per cell volume? A call to rethink some published values". BioEssays 35 (12): 1050–1055. December 2013. doi:10.1002/bies.201300066. PMID 24114984.
  44. ↑ "The quantitative proteome of a human cell line". Molecular Systems Biology 7. November 2011. doi:10.1038/msb.2011.82. PMID 22068332.
  45. ↑ "Variation and genetic control of protein abundance in humans". Nature 499 (7456): 79–82. July 2013. doi:10.1038/nature12223. PMID 23676674. PMC 3789121. Bibcode: 2013Natur.499...79W. https://archive.org/details/sim_nature-uk_2013-07-04_499_7456/page/79.
  46. ↑ Ellis, R.John (1979). "The most abundant protein in the world". Trends in Biochemical Sciences 4 (11): 241–244. doi:10.1016/0968-0004(79)90212-3.
  47. ↑ Dobson CM (2000). "The nature and significance of protein folding". ۾ Pain RH (مرتب). Mechanisms of Protein Folding. Oxford, Oxfordshire: Oxford University Press. ص. 1–28. ISBN 978-0-19-963789-8.
  48. ↑ "Proteome-pI: proteome isoelectric point database". Nucleic Acids Research 45 (D1): D1112–D1116. January 2017. doi:10.1093/nar/gkw978. PMID 27789699.
  49. ↑ "Titin, a huge, elastic sarcomeric protein with a probable role in morphogenesis". BioEssays 13 (4): 157–161. April 1991. doi:10.1002/bies.950130403. PMID 1859393. https://archive.org/details/sim_bioessays_1991-04_13_4/page/157.
  50. ↑ "From production of peptides in milligram amounts for research to multi-tons quantities for drugs of the future". Current Pharmaceutical Biotechnology 5 (1): 29–43. February 2004. doi:10.2174/1389201043489620. PMID 14965208.
  51. ↑ Ovaa, Huib; Wals, Kim (2014-04-01). "Unnatural amino acid incorporation in E. coli: current and future applications in the design of therapeutic proteins" (English ۾). Frontiers in Chemistry 2: 15. doi:10.3389/fchem.2014.00015. ISSN 2296-2646. PMID 24790983. Bibcode: 2014FrCh....2...15O.
  52. ↑ "Protein semisynthesis and expressed protein ligation: chasing a protein's tail". Current Opinion in Chemical Biology 9 (6): 561–569. December 2005. doi:10.1016/j.cbpa.2005.09.018. PMID 16226484.
  53. ↑ "Total chemical synthesis of proteins". Chemical Society Reviews 38 (2): 338–351. February 2009. doi:10.1039/b700141j. PMID 19169452. Bibcode: 2009CSRev..38..338K. https://archive.org/details/sim_chemical-society-great-britain-chemical-society-reviews_2009-02_38_2/page/338.
  54. ↑ "Dehydron: a structurally encoded signal for protein interaction". Biophysical Journal 85 (3): 1914–1928. September 2003. doi:10.1016/S0006-3495(03)74619-0. PMID 12944304. PMC 1303363. Bibcode: 2003BpJ....85.1914F. https://archive.org/details/sim_biophysical-journal_2003-09_85_3/page/1914.
  55. 1 2 3 4 5 6 Garrett R, Grisham CM (2010). Biochemistry (4th ڇاپو). Belmont, CA: Brooks/Cole, Cengage Learning. ISBN 978-0-495-10935-8.
  56. ↑ Drees, Frauke; Gertler, Frank B (2008-02-01). "Ena/VASP: proteins at the tip of the nervous system". Current Opinion in Neurobiology. Development 18 (1): 53–59. doi:10.1016/j.conb.2008.05.007. PMID 18508258.
  57. ↑ "Attributes of short linear motifs". Molecular BioSystems 8 (1): 268–281. January 2012. doi:10.1039/c1mb05231d. PMID 21909575.
  58. ↑ Kumar, Manjeet; Gouw, Marc; Michael, Sushama; Sámano-Sánchez, Hugo; Pancsa, Rita; Glavina, Juliana; Diakogianni, Athina; Valverde, Jesús Alvarado et al. (2020-01-08). "ELM-the eukaryotic linear motif resource in 2020". Nucleic Acids Research 48 (D1): D296–D306. doi:10.1093/nar/gkz1030. PMID 31680160.
  59. ↑ Voet D, Voet JG. (2004). Biochemistry Vol 1 3rd ed. Wiley: Hoboken, NJ.
  60. ↑ "The fidelity of the translation of the genetic code". Acta Biochimica Polonica 48 (2): 323–335. 2001. doi:10.18388/abp.2001_3918. PMID 11732604.
  61. ↑ "Sex steroid receptors in skeletal differentiation and epithelial neoplasia: is tissue-specific intervention possible?". BioEssays 31 (6): 629–641. June 2009. doi:10.1002/bies.200800138. PMID 19382224.
  62. ↑ "Regulation of epithelial apical junctional complex by Rho family GTPases". Frontiers in Bioscience 14 (3): 1129–1142. January 2009. doi:10.2741/3298. PMID 19273120.
  63. ↑ "The ENZYME database in 2000". Nucleic Acids Research 28 (1): 304–305. January 2000. doi:10.1093/nar/28.1.304. PMID 10592255. PMC 102465. https://archive.org/details/nucleic-acids-research_2000-01-01_28_1/page/304.
  64. ↑ "A proficient enzyme". Science 267 (5194): 90–93. January 1995. doi:10.1126/science.7809611. PMID 7809611. Bibcode: 1995Sci...267...90R. https://archive.org/details/sim_science_1995-01-06_267_5194/page/11.
  65. ↑ EBI External Services (2010-01-20). "The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute". Ebi.ac.uk. محفوظ ڪيل مان اصل نسخي کان 2013-08-03 تي محفوظ ڪيل. 2011-01-16 تي حاصل ڪيل.
  66. ↑ "Dirigent proteins: molecular characteristics and potential biotechnological applications". Applied Microbiology and Biotechnology 97 (19): 8427–8438. October 2013. doi:10.1007/s00253-013-5167-4. PMID 23989917.
  67. ↑ "Medicinal chemistry based on the sugar code: fundamentals of lectinology and experimental strategies with lectins as targets". Current Medicinal Chemistry 7 (4): 389–416. April 2000. doi:10.2174/0929867003375164. PMID 10702616.
  68. ↑ Cooper GM (2000). "Signaling Molecules and Their Receptors". The Cell: A Molecular Approach (2nd ڇاپو). Sunderland, Massachusetts: Sinauer Associates.
  69. ↑ "Experimental Animal and In Vitro Study Designs", Evaluating Chemical and Other Agent Exposures for Reproductive and Developmental Toxicity, National Academies Press, 2001, 2024-12-23 تي حاصل ڪيل
  70. ↑ Ricard, Jacques; Cornish-Bowden, Athel (July 1987). "Co-operative and allosteric enzymes: 20 years on". European Journal of Biochemistry 166 (2): 255–272. doi:10.1111/j.1432-1033.1987.tb13510.x. PMID 3301336. https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1432-1033.1987.tb13510.x.
  71. ↑ Lipinski, Christopher; Hopkins, Andrew (December 2004). "Navigating chemical space for biology and medicine". Nature 432 (7019): 855–861. doi:10.1038/nature03193. PMID 15602551. Bibcode: 2004Natur.432..855L. https://www.nature.com/articles/nature03193.
  72. ↑ Danchin, A.; Médigue, C.; Gascuel, O.; Soldano, H.; Hénaut, A. (1991). "From data banks to data bases". Research in Microbiology 142 (7–8): 913–916. doi:10.1016/0923-2508(91)90073-J. PMID 1784830. https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/092325089190073J.
  73. 1 2 "Overview of tag protein fusions: from molecular and biochemical fundamentals to commercial systems". Applied Microbiology and Biotechnology 60 (5): 523–533. January 2003. doi:10.1007/s00253-002-1158-6. PMID 12536251. https://archive.org/details/applied-microbiology-and-biotechnology_2003-01_60_5/page/523.
  74. ↑ Hey J, Posch A, Cohen A, Liu N, Harbers A (2008). "Fractionation of Complex Protein Mixtures by Liquid-Phase Isoelectric Focusing". 2D PAGE: Sample Preparation and Fractionation. Methods in Molecular Biology. جلد 424. ص. 225–239. doi:10.1007/978-1-60327-064-9_19. ISBN 978-1-58829-722-8. PMID 18369866.
  75. ↑ "Fluorescent proteins as biomarkers and biosensors: throwing color lights on molecular and cellular processes". Current Protein & Peptide Science 9 (4): 338–369. August 2008. doi:10.2174/138920308785132668. PMID 18691124.
  76. ↑ "Fluorescence microscopy today". Nature Methods 2 (12): 902–904. December 2005. doi:10.1038/nmeth1205-902. PMID 16299474. Bibcode: 2005NatCB...2..902Y.
  77. ↑ "Green fluorescent protein as a reporter for macromolecular localization in bacterial cells". Methods 20 (1): 62–72. January 2000. doi:10.1006/meth.1999.0906. PMID 10610805.
  78. ↑ Hrycaj S (17 October 2023). "Immunohistochemistry: Origins, Tips, and a Look to the Future". The Scientist Magazine. 2024-12-22 تي حاصل ڪيل.
  79. 1 2 Walker JH, Wilson K (2000). Principles and Techniques of Practical Biochemistry. Cambridge, UK: Cambridge University Press. ص. 287–89. ISBN 978-0-521-65873-7.
  80. ↑ "Developments in cell biology for quantitative immunoelectron microscopy based on thin sections: a review". Histochemistry and Cell Biology 130 (2): 299–313. August 2008. doi:10.1007/s00418-008-0451-6. PMID 18553098.
  81. ↑ "Incorporation of non-natural amino acids into proteins". Current Opinion in Chemical Biology 6 (6): 809–815. December 2002. doi:10.1016/S1367-5931(02)00376-9. PMID 12470735.
  82. ↑ "Tailoring new enzyme functions by rational redesign". Current Opinion in Structural Biology 10 (4): 405–410. August 2000. doi:10.1016/S0959-440X(00)00106-8. PMID 10981626.
  83. ↑ "Current two-dimensional electrophoresis technology for proteomics". Proteomics 4 (12): 3665–3685. December 2004. doi:10.1002/pmic.200401031. PMID 15543535.
  84. ↑ "Proteomic approaches in biological and medical sciences: principles and applications". Experimental Oncology 30 (3): 171–180. September 2008. PMID 18806738.
  85. ↑ "Improving yeast two-hybrid screening systems". Briefings in Functional Genomics & Proteomics 6 (4): 302–312. December 2007. doi:10.1093/bfgp/elm035. PMID 18218650.
  86. ↑ "The interactome: predicting the protein-protein interactions in cells". Cellular & Molecular Biology Letters 14 (1): 1–22. 2009. doi:10.2478/s11658-008-0024-7. PMID 18839074.
  87. ↑ "Overview of structural genomics: from structure to function". Current Opinion in Chemical Biology 7 (1): 28–32. February 2003. doi:10.1016/S1367-5931(02)00015-7. PMID 12547423. https://zenodo.org/record/1260238.
  88. ↑ "Lipid-protein interactions in double-layered two-dimensional AQP0 crystals". Nature 438 (7068): 633–638. December 2005. doi:10.1038/nature04321. PMID 16319884. PMC 1350984. Bibcode: 2005Natur.438..633G. https://archive.org/details/sim_nature-uk_2005-12-01_438_7068/page/633.
  89. ↑ "Protein structure databases with new web services for structural biology and biomedical research". Briefings in Bioinformatics 9 (4): 276–285. July 2008. doi:10.1093/bib/bbn015. PMID 18430752.
  90. ↑ "Structural genomics of membrane proteins". Genome Biology 5 (4): 215. 2004. doi:10.1186/gb-2004-5-4-215. PMID 15059248.
  91. ↑ Sleator RD (2012). "Prediction of Protein Functions". Functional Genomics. Methods in Molecular Biology. جلد 815. ص. 15–24. doi:10.1007/978-1-61779-424-7_2. ISBN 978-1-61779-423-0. PMID 22130980.
  92. ↑ "Progress and challenges in protein structure prediction". Current Opinion in Structural Biology 18 (3): 342–348. June 2008. doi:10.1016/j.sbi.2008.02.004. PMID 18436442.
  93. ↑ "Advances in homology protein structure modeling". Current Protein & Peptide Science 7 (3): 217–227. June 2006. doi:10.2174/138920306777452312. PMID 16787261.
  94. ↑ "The protein structure prediction problem could be solved using the current PDB library". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 102 (4): 1029–1034. January 2005. doi:10.1073/pnas.0407152101. PMID 15653774. PMC 545829. Bibcode: 2005PNAS..102.1029Z. https://archive.org/details/sim_proceedings-of-the-national-academy-of-sciences-usa_2005-01-25_102_4/page/1029.
  95. ↑ "Design of a novel globular protein fold with atomic-level accuracy". Science 302 (5649): 1364–1368. November 2003. doi:10.1126/science.1089427. PMID 14631033. Bibcode: 2003Sci...302.1364K. https://archive.org/details/sim_science_2003-11-21_302_5649/page/1364.
  96. ↑ "Prediction and functional analysis of native disorder in proteins from the three kingdoms of life". Journal of Molecular Biology 337 (3): 635–645. March 2004. doi:10.1016/j.jmb.2004.02.002. PMID 15019783. Bibcode: 2004JMBio.337..635W. https://archive.org/details/journal-of-molecular-biology_2004-03-26_337_3/page/635.
  97. ↑ "Recent progress and future directions in protein-protein docking". Current Protein & Peptide Science 9 (1): 1–15. February 2008. doi:10.2174/138920308783565741. PMID 18336319.
  98. ↑ "Simulation of folding of a small alpha-helical protein in atomistic detail using worldwide-distributed computing". Journal of Molecular Biology 323 (5): 927–937. November 2002. doi:10.1016/S0022-2836(02)00997-X. PMID 12417204. Bibcode: 2002JMBio.323..927Z. https://archive.org/details/journal-of-molecular-biology_2002-11-08_323_5/page/927.
  99. ↑ "In silico folding of a three helix protein and characterization of its free-energy landscape in an all-atom force field". Physical Review Letters 94 (1). January 2005. doi:10.1103/PhysRevLett.94.018101. PMID 15698135. Bibcode: 2005PhRvL..94a8101H.
  100. ↑ "Color tuning in rhodopsins: the mechanism for the spectral shift between bacteriorhodopsin and sensory rhodopsin II". Journal of the American Chemical Society 128 (33): 10808–10818. August 2006. doi:10.1021/ja062082i. PMID 16910676. Bibcode: 2006JAChS.12810808H. https://archive.org/details/american-chemical-society-journal_2006-08-23_128_33/page/10808.
  101. ↑ "Multidimensional Quantum Mechanical Modeling of Electron Transfer and Electronic Coherence in Plant Cryptochromes: The Role of Initial Bath Conditions". The Journal of Physical Chemistry B 122 (1): 126–136. January 2018. doi:10.1021/acs.jpcb.7b10412. PMID 29216421. Bibcode: 2018JPCB..122..126M.
  102. ↑ "Open Quantum Dynamics Calculations with the Hierarchy Equations of Motion on Parallel Computers". Journal of Chemical Theory and Computation 8 (8): 2808–2816. August 2012. doi:10.1021/ct3003833. PMID 23105920. Bibcode: 2012JCTC....8.2808S.
  103. ↑ "Protein-folding dynamics: overview of molecular simulation techniques". Annual Review of Physical Chemistry 58: 57–83. 2007. doi:10.1146/annurev.physchem.58.032806.104614. PMID 17034338. Bibcode: 2007ARPC...58...57S.
  104. ↑ Zheng, Size; Javidpour, Leili; Sahimi, Muhammad; Shing, Katherine S.; Nakano, Aiichiro (2020). "sDMD: An open source program for discontinuous molecular dynamics simulation of protein folding and aggregation". Computer Physics Communications 247. doi:10.1016/j.cpc.2019.106873. Bibcode: 2020CoPhC.24706873Z.
  105. ↑ "A review of methods for sensing the nitrogen status in plants: advantages, disadvantages and recent advances". Sensors 13 (8): 10823–10843. August 2013. doi:10.3390/s130810823. PMID 23959242. Bibcode: 2013Senso..1310823M.
  106. ↑ "Determination of soil organic carbon and nitrogen at the field level using near-infrared spectroscopy". Canadian Journal of Soil Science 82 (4): 413–422. November 2002. doi:10.4141/S01-054. Bibcode: 2002CaJSS..82..413M. https://archive.org/details/sim_canadian-journal-of-soil-science_2002-11_82_4/page/413.
  107. ↑ Radzicka, Anna; Wolfenden, Richard (1 January 1996). "Rates of Uncatalyzed Peptide Bond Hydrolysis in Neutral Solution and the Transition State Affinities of Proteases". Journal of the American Chemical Society 118 (26): 6105–6109. doi:10.1021/ja954077c. Bibcode: 1996JAChS.118.6105R. https://archive.org/details/american-chemical-society-journal_1996-07-03_118_26/page/6105.
  108. ↑ Keller J (2013). "Gastrointestinal Digestion and Absorption". Encyclopedia of Biological Chemistry. Elsevier. ص. 354–359. doi:10.1016/b978-0-12-378630-2.00106-7. ISBN 978-0-12-378631-9.
  109. ↑ Oda, Kohei (2012). "New families of carboxyl peptidases: serine-carboxyl peptidases and glutamic peptidases". Journal of Biochemistry 151 (1): 13–25. doi:10.1093/jb/mvr129. PMID 22016395.
  110. ↑ Switzar, Linda; Giera, Martin; Niessen, Wilfried M. A. (1 March 2013). "Protein Digestion: An Overview of the Available Techniques and Recent Developments". Journal of Proteome Research 12 (3): 1067–1077. doi:10.1021/pr301201x. PMID 23368288.
  111. ↑ Drauz K, Grayson I, Kleemann A, Krimmer HP, Leuchtenberger W, Weckbecker C (2007). "Amino Acids". Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry. doi:10.1002/14356007.a02_057.pub2. ISBN 978-3-527-30385-4.
  112. ↑ "Elastic proteins: biological roles and mechanical properties". Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences 357 (1418): 121–132. February 2002. doi:10.1098/rstb.2001.1022. PMID 11911769.
  113. ↑ "New elastic protein from muscle". Nature 262 (5563): 58–60. July 1976. doi:10.1038/262058a0. PMID 934326. Bibcode: 1976Natur.262...58M. https://archive.org/details/sim_nature-uk_1976-07-01_262_5563/page/58.
  114. ↑ "Making muscle elastic: the structural basis of myomesin stretching". PLOS Biology 10 (2). February 2012. doi:10.1371/journal.pbio.1001264. PMID 22347814.
  115. ↑ "Viscoelastic models for enzymes with multiple conformational states". Journal of Theoretical Biology 129 (2): 163–175. November 1987. doi:10.1016/s0022-5193(87)80010-3. PMID 3455460. Bibcode: 1987JThBi.129..163M. https://archive.org/details/journal-of-theoretical-biology_1987-11-21_129_2/page/163.
  116. ↑ "Bioinspired and biomimetic protein-based fibers and their applications". Communications Materials 5 (1). 2024-04-18. doi:10.1038/s43246-024-00488-2. Bibcode: 2024CoMat...5...56S.
  117. ↑ "Protein fibers with self-recoverable mechanical properties via dynamic imine chemistry". Nature Communications 14 (1). September 2023. doi:10.1038/s41467-023-41084-1. PMID 37660126. Bibcode: 2023NatCo..14.5348S.
  118. 1 2 3 4 5 "A comparison of the mechanical and structural properties of fibrin fibers with other protein fibers". Cell Biochemistry and Biophysics 49 (3): 165–181. 2007-10-02. doi:10.1007/s12013-007-9001-4. PMID 17952642.
  119. ↑ "Elastin Structure, Synthesis, Regulatory Mechanism and Relationship With Cardiovascular Diseases". Frontiers in Cell and Developmental Biology 9. 2021. doi:10.3389/fcell.2021.596702. PMID 34917605.
  120. ↑ "Elastin: molecular description and function". The International Journal of Biochemistry & Cell Biology 31 (2): 261–272. February 1999. doi:10.1016/S1357-2725(98)00098-3. PMID 10216959. https://archive.org/details/sim_international-journal-of-biochemistry-cell-biology_1999-02_31_2/page/261.
  121. 1 2 "Chemical unfolding of protein domains induces shape change in programmed protein hydrogels". Nature Communications 10 (1). November 2019. doi:10.1038/s41467-019-13312-0. PMID 31784506. Bibcode: 2019NatCo..10.5439K.
  122. ↑ "Tuning the Structural Integrity and Mechanical Properties of Globular Protein Vesicles by Blending Crosslinkable and NonCrosslinkable Building Blocks". Biomacromolecules 21 (10): 4336–4344. October 2020. doi:10.1021/acs.biomac.0c01147. PMID 32955862.
  123. ↑ "Martini 3: a general purpose force field for coarse-grained molecular dynamics". Nature Methods 18 (4): 382–388. April 2021. doi:10.1038/s41592-021-01098-3. PMID 33782607. PMC 12554258. Bibcode: 2021NatCB..18..382S. https://pure.rug.nl/ws/files/190731140/s41592_021_01098_3.pdf.
  124. ↑ "Piotr Szymczak's Homepage". www.fuw.edu.pl. 2024-05-13 تي حاصل ڪيل.
  125. ↑ "Simulation of protein pulling dynamics on second time scale with boxed molecular dynamics". The Journal of Chemical Physics 155 (8). August 2021. doi:10.1063/5.0059321. PMID 34470356. Bibcode: 2021JChPh.155h5101M.
  126. ↑ "Atomic force microscopy captures length phenotypes in single proteins". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 96 (20): 11288–11292. September 1999. doi:10.1073/pnas.96.20.11288. PMID 10500169. PMC 18026. Bibcode: 1999PNAS...9611288C. https://archive.org/details/sim_proceedings-of-the-national-academy-of-sciences-usa_1999-09-28_96_20/page/11288.
  127. ↑ Weinreb, Eyal; McBride, John M.; Siek, Marta; Rougemont, Jacques; Renault, Renaud; Peleg, Yoav; Unger, Tamar; Albeck, Shira et al. (2025-03-28). "Enzymes as viscoelastic catalytic machines" (en ۾). Nature Physics 21 (5): 787–798. doi:10.1038/s41567-025-02825-9. ISSN 1745-2481. Bibcode: 2025NatPh..21..787W. https://www.nature.com/articles/s41567-025-02825-9.
  128. ↑ "The Structure, Functions, and Mechanical Properties of Keratin". JOM 64 (4): 449–468. 2012-04-03. doi:10.1007/s11837-012-0302-8. Bibcode: 2012JOM....64d.449M. http://link.springer.com/10.1007/s11837-012-0302-8.
  129. ↑ "Mechanical properties of native and cross-linked type I collagen fibrils". Biophysical Journal 94 (6): 2204–2211. March 2008. doi:10.1529/biophysj.107.111013. PMID 18032556. Bibcode: 2008BpJ....94.2204Y.
  130. ↑ "Building Blocks of the Outer Membrane: Calculating a General Elastic Energy Model for β-Barrel Membrane Proteins". Journal of Chemical Theory and Computation 14 (8): 4487–4497. August 2018. doi:10.1021/acs.jctc.8b00377. PMID 29979594. Bibcode: 2018JCTC...14.4487L.

وڌيڪ پڙهڻ لاءِ

[سنواريو]
درسي ڪتاب
تاريخ

ٻاهريان ڳنڍڻا

[سنواريو]
وڌيڪ ڄاڻ حاصل ڪريو
پروٽين
بابت وڪيپيڊيا جي ساٿي منصوبن تي
وڪي لغت ۾ ڳوليو وصفون وڪي لغت تان
وڪيميڊيا العام ۾ ڳوليو ميڊيا وڪيميڊيا العام تان
وڪي خبرون ۾ ڳوليو خبري ڪهاڻيون وڪي خبرون تان
وڪي قول ۾ ڳوليو قول وڪي قول تان
وڪي ماخذ ۾ ڳوليو ماخذي متن وڪي ماخذ تان
وڪي بُڪس ۾ ڳوليو درسي ڪتاب وڪي بُڪس تان
وڪيورسٽي ۾ ڳوليو سکيا جا وسيلا وڪيورسٽي تان

ڊيٽابيس ۽ منصوبا

[سنواريو]

رهنمائيون ۽ تعليمي ويب سائيٽون

[سنواريو]
"https://sd.wikipedia.org/w/index.php?title=پروٽين&oldid=417306" تان ورتل